Caracterização de Proteínas

ESTÁCIO DE SÁ
FACULDADE DE FARMÁCIA
Campus de Campo Grande MS

RELATÓRIO DE BIOQUÍMICA:
Caracterização de Proteínas

Discentes: Edson Simões Pereira
Maria Expedida dos Santos
Marluce Marti Moreira
Docente: Professor Joaquim Corsino
Disciplina: Bioquímica
Curso: Farmácia 3º semestre

I. INTRODUÇÃO

As proteínas são as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas. Pertencem à classe dos peptídeos, pois são formadas por aminoácidos ligados entre si por ligações peptídicas. Uma ligação peptídica é a união do grupo amino (-NH 2 ) de um aminoácido com o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido, através da formação de uma amida.
Entre as reações de caracterização mais utilizada encontra-se a Reação de Biureto, essa ocorre devida às ligações peptídicas, dando positiva para proteínas e peptídeos com três ou mais resíduos de aminoácidos. A reação é também positiva para as substâncias que contém 2 grupos carbamínicos (-CO-NH2) ligados diretamente ou através de um único átomo de carbono ou nitrogênio. As proteínas ou peptídeos, quando tratados por uma solução de sulfato de cobre, em meio alcalino, dão uma coloração violeta característica.
 Reações Precipitação de proteínas com Desnaturação: A modificação na estrutura tridimensional nativa de uma proteína, com a consequente alteração de suas propriedades é conhecida como desnaturação. A desnaturação envolve alterações nas estruturas quaternárias, terciarias e secundarias de proteínas, mas não das primarias.
- Coagulação pelo calor: Ao fornecer energia a um meio aquoso contendo proteínas, atrações entre os radicais são desfeitas e a proteína é "desenrolada", expondo, ao meio aquoso seus radicais apolares que estavam contidos no seu interior. Isto é que leva à desnaturação, não tem volta.
- Coagulação com ácidos