Reações de caracterização de proteínas

1441 palavras 6 páginas
UNIVERSIDADE FEDERAL DE SANTA CATARINA CURSO DE GRADUAÇÃO EM FARMÁCIA CENTRO DE CIÊNCIAS BIOLÓGICAS DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA

RELATÓRIO N°2: REAÇÕES DE CARACTERIZAÇÃO DE PROTEÍNAS

Analuisa Patias Ceolin Mariana Barreto

Florianópolis, 25 de abril de 2012

1- INTRODUÇÃO
Aminoácidos são compostos orgânicos com um grupamento amina, um grupamento carboxila, carbono alfa, hidrogênio e um grupo R (radical). Proteínas são polímeros de aminoácidos e apresentam dobramentos em três dimensões. A estrutura de uma proteína é organizada hierarquicamente a partir da estrutura primária até a estrutura quaternária, sendo a estrutura primária formada por ligações covalentes entre o grupo α carboxila de um amino ácido e o grupo α -amino de outro amino ácido (ligação peptídica); a estrutura secundária pode ser de dois tipos, alfa hélice e conformação beta, esse tipo de estrutura é formado por pontes de H; a estrutura terciária é formada por interações fracas entreas cadeias laterais dos aminoácidos, e é a estrutura que confere a forma espacial de uma proteína; a estrutura quaternária se dá quando uma proteína é formada por mais de uma cadeia polipeptídica (proteínas poliméricas), as forças que mantém a estrutura quaternária são de mesma natureza que as forças da estrutura terciária. As proteínas desempenham muitas funções dentro de uma célula e sua conformação espacial é adaptada a sua função biológica e sua conformação espacial é precisa mas não é rígida, tal flexibilidade é fundamental para sua função na célula. A desnaturação de proteínas resulta no desdobramento e na desorganização das estruturas secundária e terciária sem que ocorra hidrólise das ligações peptídicas, sendo que as proteínas desnaturadas são frequentemente insolúveis e na maior parte das vezes a desnaturação é irreversível. Agentes Desnaturantes: temperaturas extremas, raios X, ultra-som, ácidos e bases fortes, detergentes, etc.

2- OBJETIVOS
Através de reações de coloração, demonstrar a presença de

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