Bioquímica - questionário de bioenergética

1º GRANDE QUESTIONÁRIO

8 - Quais são as enzimas reguladoras da glicolise?

A fosfofrutocinase−1 é a principal enzima reguladora da glicólise nos músculos. A atividade da enzima é modulada em presença de ativadores ou inibidores alostéricos.

Efetores positivos (ativadores)
Frutose-1,6-bifosfato
Frutose-2,6-bifosfato
ADP
AMP
Fosfato
K+

Efeitos negativos (inibidores)
ATP
NADH
Citrato
Ácidos graxos de cadeia longa
H+
Ca+

Fonte: Motta , Bioquimica.

9 - Como acontece a regulação da glicólise?

A regulação da glicólise é complexa pela sua importância na geração de energia na forma de ATP e pela produção de vários intermediários glicolíticos destinados a biossíntese. Na maioria das células, a velocidade da glicólise é determinada, principalmente, pela regulação alostérica das enzimas hexocinase, fosfofrutocinase−1 (PFK−1) e piruvato−cinase. As reações catalisadas por essas enzimas são irreversíveis e podem ser “ligadas” ou “desligadas” por efetores alostéricos. Por exemplo, a hexocinase é inibida pelo excesso de glicose-6-fosfato. Vários compostos de “alta energia” atuam como efetores alostéricos. Por exemplo, elevadas concentrações de AMP (um indicador de baixa produção de energia) ativa a PFK−1 e a piruvato−cinase. Por outro lado, teores elevados de ATP (um indicador que as necessidades energéticas das células foram atingidas) inibem as duas enzimas. O citrato e a acetil−CoA, que acumulam quando existe ATP em quantidade suficiente, inibem a e a piruvato−cinase, respectivamente. A PFK−1 frutose−2,6−bifosfato, produzida por indução de hormônio da PFK−2, é um indicador de altos níveis de glicose disponível e alostericamente ativa a PFK−1. O acúmulo de frutose−1,6−bifosfato ativa a piruvato−cinase, promove um mecanismo de controle (a frutose−1,6−bifosfato é um ativador alostérico). Na Figura 6.6 é mostrada a ação de cada inibidor ou ativador sobre as enzimas reguladores.

17 - Quais são as enzimas reguladoras do Ciclo de Krebs?

São quatro