BIOCIENCIA

Inibidores enzimáticos são agentes moleculares que interferem na catalise, reduzindo a velocidade ou paralisando reações enzimáticas. As enzimas catalisam praticamente todos os processos celulares, por isso os inibidores enzimáticos estão entre os mais importantes agentes farmacêuticos conhecidos. Por exemplo, a Aspirina® (ácido acetilsalicílico) inibe a enzima que catalisa o primeiro passo na síntese da prostaglandina, composto envolvido em muitos processos, incluindo o que produz a dor. O estudo de inibidores enzimáticos, além disso, proveu informação valiosa sobre mecanismos enzimáticos e ajudou a definir algumas vias metabólicas. Existem duas grandes classes de inibidores enzimáticos: reversíveis e irreversíveis.

Inibidor competitivo compete com o substrato pelo sítio ativo de uma enzima. Enquanto o inibidor ocupa o sítio ativo ele impede a ligação do substrato à enzima. Muitos inibidores competitivos são compostos que se assemelham ao substrato e se combinam com a enzima para formar um complexo enzima-inibidor, mas sem levar adiante a catálise.

Inibidores não competitivos são aqueles que não se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor à outro sítio permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, mas não ocorre a reação nem a formação do produto.

Inibidores irreversíveis são aqueles que se ligam às enzimas com alta afinidade, não apresentando um equilíbrio de ligação. Ou seja, se ligam permanentemente às enzimas, inativando-as ou destruindo-as. Alguns inibidores irreversíveis são venenos, como é o caso de inseticidas organofosforados e carbamatos.

Inibidores na clínica: Muitas drogas desenvolvidas atualmente para o tratamento de patologias são inibidores enzimáticos. Esse é o caso de inibidores da acetilcolinesterase, que têm o efeito de manter a função cognitiva dos pacientes em um nível constante, além de melhorar as condições gerais. Na presença de inibidores, há um