Aula 4 Estrutura E Fun C3 A7 C3 A3o De Enzimas 2

ESTRUTURA E FUNÇÃO DE
ENZIMAS
Prof. Michelli Bertolazo

Manutenção da vida da célula
Depende da contínua ocorrência de reações químicas Essas reações devem ser específicas
Algumas reações demoram muito tempo para ocorrer espontaneamente

Enzimas
A maior parte é de natureza PROTEICA
Aumentam velocidade de reações
Propriedade de selecionar especificamente um substrato em pH e temperatura compatível com a vida

Enzimas
Importância
médica
–
diagnóstico, prognóstico, tratamento de deficiências
(terapia de reposição enzimática)
Cosméticos
Enzimas Industriais – Têxtil, celulose, vinhos, sucos, detergentes, alimentos (fermentações)

Catálise Enzimática
Catalisador: substância que acelera uma reação
(enzima é catalisador biológico)
Catalisador não é consumido na reação
E + S => ES => E + P

Ação enzimática depende de aminoácidos do sítio catalítico
=>
dependente da configuração nativa

tripsina

Especificidade enzimática: múltiplas interações com o substrato – várias ligações
FRACAS

Modelo chave-fechadura => modelo encaixe induzido (adaptação da conformação da enzima ao substrato)

Modelo ajuste induzido

Características das Enzimas
Atuam em concentrações baixas
Atuam em condições específicas de temperatura e pH Podem ter sua concentração e atividade reguladas
Estão quase sempre dentro da célula e compartimentalizadas (nos seres vivos)

Nomenclatura
Substrato + ASE
Atividade + ASE
Hexoquinase (adiciona fosfato em hexoses)
Lipase (quebra de moléculas lipídicas)
Amilase (quebra de moléculas de amido)

Exceções: Tripsina , renina (proteases)

Classificação
Atualmente as enzimas são categorizadas -> recebem números de classificação
Enzyme Comission (EC):
1° dígito
– classe
2° dígito
– subclasse
3° dígito
- sub-subclasse
4° dígito
- substrato
Ex.: Álcool desidrogenase = E.C 1.1.1.1

Classificação
• EC
• EC
• EC
• EC
• EC
• EC

1 Oxirredutases
2 Transferases
3 Hidrolases
4 Liases
5 Isomerases
6 Ligases

Oxido-redutases (Reações de oxidação/Redução) CH-OH

C=O
NADH