Anticorpos - imunologia básica

Anticorpos
Anticorpos são γ globulinas (proteínas do sangue)
Todas as moléculas de anticorpos apresentam um modelo básico constituído de 2 cadeias polipeptídicas leves (L-light - menores) e 2 pesadas (L-heavy - maiores).
Cada uma com uma extremidade aminoterminal e outra carboxiterminal.
Há regiões constantes (no corpo) e variáveis (nas pontas)
A porção aminoterminal possui uma sequencia variável de AA específica para o antígeno
As cadeias leves se ligam às pesadas por meio de pontes dissulfídicas (pontes S-S)

Há também pontes dissulfídicas intracadeia que aproxima mais restos de AA distantes na estrutura primária da cadeia, produzindo um dobramento na molécula chamado de domínio.
Ex: IgG – dois domínios na cadeia leve VL e CL; 4 na cadeia pesada: VH, CH1, CH2, CH3
IgD, E, M tem um domínio a mais: CH4
As regiões constantes das cadeias pesadas podem apresentar pequenas variações na sequencia de AA, determinando diferentes classes de Ig -> variação de AA numa determinada posição que determinam que Ig elas são.
As que tem cadeia tipo γ – IgG, ε – IgE, d – IgD, α – IgA, μ – IgM
A digestão de Ig pela papaia nas pontes dissulfídicas leva ao aparecimento de subunidades: Fc (fragmento cristalizável – fragmento constante) e Fab (fragmento que se liga ao antígeno)
A porção Fc tem receptor para o complemento e células fagocitárias

Propriedades das imunoglobulinas
1) IgG
4 subclasses: IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, com base nas diferenças antigênicas da cadeia H e no número e localização de pontes dissulfídicas.
IgG1 compõe a maioria das IgG’s
Predomina na resposta secundária – de segunda ou terceira vez que entra em contato com o antígeno, o organismo produz IgG.
Atravessa a placenta; Esta propriedade está ligada a composição química dos fragmentos de Fc e não ao peso molecular, pois IgA de mesmo peso molecular não atravessa. (Mãe só protege feto passando anticorpos de doença que já teve IgG, se for resposta primária, não passa, pois IgM é responsável