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Introdução
A deficiência da imunoglobulina A (IgA) é a mais comum dentre as imunodeficiências congênitas conhecidas, e sua prevalência média é de 1: 700 nascidos vivos. Os pacientes podem apresentar-se clinicamente assintomáticos, com quadros de infecções de repetição graves principalmente em vias aéreas superiores e inferiores e, também, aparelho gastrintestinal. O objetivo do nosso estudo é revisar alguns tópicos importantes dessa imunodeficiência.

Estrutura e função da IgA
A imunoglobulina A (IgA) foi identificada pela primeira vez em 1959 por Heremans e cols., e está presente no soro e líquidos orgânicos de todos os mamíferos1. É um monômero composto de glicoproteínas produzido por plasmócitos, quando estes são estimulados por linfócitos B. Representa 15 a 20% das imunoglobulinas e é dividida em subclasses, IgA 1 (90%) e IgA 2 (10%). Nas Figuras 1e 2 apresentamos a representação esquemática da IgA 1 e da IgAS respectivamente. A principal função biológica da IgA é a proteção contra microorganismos invasores como vírus e bactérias nas superfícies das mucosas, inibindo o mecanismo de aderência desses às células epiteliais. A IgA não fixa complemento, por isso pode atuar contra microorganismos sem desencadear a cascata do processo inflamatório que danifica as superfícies epiteliais. Por apresentar um mecanismo de resposta local e meia-vida curta, nem sempre ela protege contra a reinfecção. Além disso, promove diminuição da absorção de uma variedade de antígenos ou alergênios, inalados ou ingeridos, que podem desencadear respostas imunes. Apresentamos na Tabela 1 algumas características da IgA e a comparamos às outras imunoglobulinas.

A imunoglobulina A secretora (IgAS) é a IgA na forma dimérica, ligada a outra proteína denominada peça secretora que é produzida por células epiteliais. Esse componente facilita o transporte e impede a ação proteolítica sobre a IgA, tornando-a um importante mecanismo de