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EXTRAÇÃO DE PROTEÍNAS MIOFIBRILARES DE CARNE BOVINA PARA ELABORAÇÃO DE FILMES COMESTÍVEIS

1 - INTRODUÇÃO
A elaboração de filmes comestíveis requer uma macromolécula de origem biológica, como as proteínas, capaz de formar uma matriz coesa e contínua. As proteínas são biopolímeros formados por 20 tipos aminoácidos diferentes. As propriedades funcionais das proteínas podem ser modificadas emfunção do ph, tratamento térmico e de aditivos. O emprego de proteínas como matérias-primas de filmes comestíveis de origem animal e vegetal não é comum no Brasil. As propriedades térmicas e visco-elásticas desses filmes também foram estudados. A utilização das proteínas miofibrilares para a fabricação de biofilmes implicou na sua preparação, onde o músculo moído foi lavado com água destilada, paraa extração das proteínas sarcoplasmáticas. A pasta obtida era, em seguida, passada numa peneira fina, obtendo- se assim, uma pasta fina constituída de proteínas miofibrilares. Proteínas miofibrilares com elevada pureza, é a extração por centrifugação diferencial em solução tampão com diferentes concentrações salinas. Essa metodologia é inviável na tecnologia de biofilmes em escala industrial.
2 –MATERIAL E MÉTODOS
2.1 – Extração das proteínas miofibrilares
Utilizou-se o músculo Semitendinosus, pós rigor mortis, adquirido no comércio local (Campinas). Após emoção da gordura externa e do tecido conjuntivo visível, o músculo foi cortado no sentido transversal das fibras, com pedaços de peso variando de 100 a 150g, que foram embalados em filmes de PVC. As amostras foram armazenadas atemperatura de -20ºC. Todas as etapas de preparação foram realizadas na faixa de temperatura de 2 a 4ºC. O músculo foi cortado em forma de cubos de aproximadamente 2cm de aresta, e triturado em um moedor de carne até a formação de uma pasta. Adicionavam-se à pasta, 6 vezes seu peso, de solução tampão fosfato de sódio 0,05M e cloreto de sódio 0,1M. Esse material foi misturado em um liquidificador por90 segundos e, posteriormente em um homogeneizador, durante 2 horas. O homogeneizado foi filtrado, para eliminar o resíduo de tecido conjuntivo, e centrifugado sob refrigeração. O sobrenadante, constituído de proteínas sarcoplasmáticas, era descartado. Adicionou-se ao decantado, 1/3 de seu peso, de solução tampão fosfato de sódio 0,05M e cloreto de sódio 2,4M, sob agitação, para dispersar oresíduo. Adicionou-se, então, 1 a 2 vezes, o peso do resíduo inicial, de solução tampão fosfato de sódio 0,05M e cloreto de sódio 0,6M, mantendo-se sob agitação mecânica durante 1 hora. Adicionou-se a esta mistura, 7 vezes seu peso, de água destilada refrigerada, sob agitação, seguida de centrifugação por 20-30min, descartando-se o sobrenadante. Os resíduos, constituídos de proteínas miofibrilares, foramliofilizados em um liofilizador, que operou com a temperatura da câmara variando de –25 a -40ºC.
2.2 – Caracterização das proteínas liofilizadas
2.2.1 – Análises bromatológicas
As proteínas miofibrilares foram analisadas, em triplicatas, quanto ao teor de proteínas; teor de lipídios; sais minerais; cinzas e umidade.
2.2.2 – Composição de aminoácidos
Foi determinada por cromatografia de trocaiônica e reação pós-coluna com ninidrina. A técnica é baseada na hidrólise da proteína em meio ácido, e, posterior recuperação dos aminoácidos hidrolisados, em tampão citrato de pH 2,2. Os aminoácidos com grupamentos iônicos mais básicos reagiram mais fortemente com a resina retirando os íons sódio, realizando assim, a troca iônica. Os primeiros aminoácidos eluídos foram os de natureza ácida,seguido dos neutros e, por último os básicos.
2.2.3 – Eletroforese (SDS-PAGE)
As proteínas miofibrilares foram analisadas por eletroforese em gel de poliacrilamida. As determinações das faixas de pesos moleculares das proteínas miofibrilares foram efetuadas por densitometria.
2.2.4 – Caracterização da microestrutura das proteínas
A microestrutura das proteínas miofibrilares liofilizadas foi...
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