Resumo aminoacidos

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Aminoácidos, péptidos e proteínas
Resumo



As proteínas são as macromoléculas biológicas mais abundantes na Natureza. Elas são responsáveis por muitas das funções celulares, constituindo o veículo de expressão da informação genética contida no DNA. Estas macromoléculas são formadas por várias subunidades ligadas covalentemente denominadas por aminoácidos.
Um aminoácido é uma moléculaorgânica que apresenta, pelo menos, um grupo amina e um grupo carboxilo, existindo cerca de 20 aminoácidos comuns que originam as diferentes proteínas da Vida. Todos eles são α-aminoácidos, isto é, são aminoácidos em que o grupo amina e o grupo carboxilo estão ligados ao mesmo carbono, o carbono-α. A forma geral de um α-aminoácido é, portanto, H2NCHRCOOH, em que R designa um grupo lateraldiferente para cada aminoácido. Dos 20 aminoácidos comuns, existem 9 que se designam essenciais, pois o organismo humano não é capaz de os sintetizar. Para além destes, alguns dos aminoácidos são condicionalmente essenciais, isto é, certos grupos populacionais necessitam de ter uma dieta equilibrada destes aminoácidos porque, por alguma razão, não os conseguem sintetizar (por exemplo grupos com doençasespecíficas, como a PKU).
Devido à geometria tetraédrica em torno do carbono-α, os vários grupos podem ocupar dois arranjos espaciais diferentes, sendo um a imagem em espelho do outro, isto é, são estereoisómeros. Uma vez que as duas formas não podem ser sobrepostas, os aminoácidos são enantiómeros, uma subclasse de estereoisómeros. O carbono-α é um centro quiral, apresentando, comoconsequência, actividade óptica, rodando à luz polarizada planar. A nomenclatura que permite distinguir as duas formas é baseada no gliceraldeído, um monossacárido, existindo amonoácidos L- e D-. É de notar que os L-aminoácidos predominam na Natureza.
Existem várias formas de distinguir os aminoácidos. Estes podem classificar-se como tendo polaridade (polar ou apolar – determina a tendência para interagircom a água), carga (positivo ou negativo – influencia as propriedades ácido-base) ou serem aminoácidos aromáticos (apresentando uma absorvância característica na região do UV). Estas classificações ajudam a prever o comportamento dos aminoácidos em diferentes situações, sendo de maior importância o seu comportamento na presença de água, como acontece no meio celular. Quando em solução aquosa, umaminoácido existe sob a forma de um ião dipolar, denominado zwiterião, que pode actuar como ácido ou como base (é anfotérico). Repare-se que, a pH baixo, um aminoácido encontra-se completamente protonado, apresentado carga +1, a pH neutro a carga total é nula e a pH elevado, a carga é -1. Este comportamento origina curvas de titulação características, identificando-se dois “patamares” (zonatampão), uma correspondente ao grupo carboxilo (pKa próximo de 2) e a outra referente ao grupo amina (pKa próximo de 9). No caso de aminoácidos com grupo lateral com actividade ácido base, é também possível distinguir uma zona tampão, que varia obviamente com o grupo lateral. Estas curvas de titulação permitem prever, com base no ponto isoeléctrico, a carga total de um aminoácido (estas consideraçõesdizem respeito apenas a aminoácidos isolados, não a proteínas).
Chama-se ligação peptídica à ligação covalente de dois aminoácidos, formando um dipéptido. Esta ligação ocorre entre o grupo carboxilo de um aminoácido e o grupo amina do outro, libertando-se uma molécula de água. A ligação de mais aminoácidos permite criar estruturas mais complexas: os oligopéptidos (vários aminoácidos, menos de 30),os polipéptidos (muitos aminoácidos) e as proteínas (milhares de aminoácidos). Os péptidos têm geralmente origem ribossomática, isto é, são sintetizados a partir do mRNA. Existem, no entanto, péptidos sintetizados exclusivamente por proteínas (nonribosomal peptide synthetases) fundamentalmente presentes em seres unicelulares. Convém salientar que uma propriedade importante dos polipéptidos, a...
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