RELATORIO 1 BIOQUIMICA

INTRODUÇÃO
Os aminoácidos que são encontrados em proteínas são α- aminoácidos, exceto a glicina, que não tem um átomo de carbono quiral (ROSKOSKI, 1996). Todos os α-aminoácidos, com exceção da prolina, têm como denominador comum um grupamento carboxílico livre e um aminogrupo livre não-substituído, no átomo de carbono α (LEHNINGER, 1976). Eles diferem uns dos outros na estrutura de suas cadeias laterais distintas, denominadas grupamentos R (LEHNINGER, 1976). É extremamente importante o conhecimento das propriedades ácido-básicas dos aminoácidos na compreensão e análise das propriedades das proteínas (LEHNINGER,1976). Além disso, grande parte da arte de separar, identificar e quantificar os diferentes aminoácidos, e a determinação de sua sequência nas proteínas, é baseada em seu comportamento ácido-básico (LEHNINGER, 1976). A ninhidrina é um produto químico usado para a detecção de amônia ou aminas primárias e secundárias. Ao reagir com essas aminas livres, um de cor azul escuro ou roxo conhecido como Ruhemann de roxo é evoluído.
A reação de ninhidrina é uma reação corada própria de aminoácidos, por a ninhidrina ser um agente oxidante muito poderosa, reage com o aminoácido da cadeia, que dá origem a um composto de cor púrpura, que varia a cor.O pH da reação ninhidrina com o aminoácido esta entre intervalo de 4 a 8.
A titulação de um aminoácido consiste na remoção gradual de prótons através da adição de uma base e a curva de titulação corresponde ao gráfico dos valores de pH da solução em função do volume de base adicionado. Essa curva revela os pKas (que são formas de expressão das constantes de dissociação Ka) dos grupos ionizáveis do aminoácido (lembre-se que pKa = -log Ka). À medida que a base é adicionada, a curva passa apresentar estágios distintos, que dependem da concentração de cada uma das formas doadoras de prótons.

Reações dos Aminoácidos com Ninhidrina
1. OBJETIVOS
A prática – laboratorialteve como objetivo o reconhecimento de aminoácidos