INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

INIBIÇÃO ENZIMÁTICA

Inibidores são substancias que reduzem a atividade de uma enzima. Existem dois tipos de inibição: Reversível e Irreversível
Reversível: Diminuem a atividade enzimática por meio de interações reversíveis. Ocorre ligação não-covalente entre inibidor e enzima. Após a dissociação com o inibidor, a enzima retorna a sua atividade .
Irreversível: Chamados de inativadores, ligam- se a enzima de maneira tão forte que bloqueiam permanentemente a atividade enzimática. Envolve modificações químicas da molécula enzimática, levando a uma inativação definitiva.
Efeito de Inibidores na Atividade Enzimática
Os inibidores podem ser de REVERSÍVEIS ou IRREVERSÍVEIS e servem como forma de regulação do metabolismo, inibindo as reações quando necessário, mas nem todas as enzimas são reguladas por inibidores.
INIBIDORES REVERSÍVEIS:
Competitivo
Não Competitivo
Mistos
Os inibidores competitivos são aqueles que se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam o sítio ativo. A ligação do inibidor não permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, como mostra o esquema a seguir:

Esse inibidor é REVERSÍVEL. Dessa forma, se aumentarmos a concentração de substrato, podemos "reverter" esse quadro inibitório. Ou seja, com altas concentrações de substrato, pode-se atingir a Vmáx (Figura 1).
Os inibidores não-competitivos são aqueles que não se assemelham ao substrato e, portanto, ocupam um sítio diferente do sítio ativo. A ligação do inibidor permite que o substrato se ligue ao sítio ativo da enzima, como mostra o esquema abaixo, mas não ocorre reação com formação de produto. O inibidor liga-se diretamente ao complexo enzima- substrato, mas não à enzima livre

Mesmo sendo um inibidor REVERSÍVEL, o aumento da concentração de substrato nunca "reverte" o quadro inibitório. Ou seja, mesmo com altas concentrações de substrato, não é possível atingir a Vmáx (Figura 2).
Inibidores Mistos, são aqueles que se ligam tanto no sítio ativo do substrato como