Imunoglobulinas e antigenos 1

Antígeno - Anticorpo
Antígenos
São substâncias que são reconhecidas pelos linfócitos T e linfócitos B, células que promovem a resposta imune. Os antígenos (Ags) podem ser partículas ou moléculas inteiras, ou apenas partes dela. Quando os linfócitos se ligam a antígenos não-próprios específicos são ativados e iniciam a resposta imune adaptativa com a produção de anticorpos pelos linfócitos B e plasmócitos, secreção de citocinas pelos linfócitos T helper e destruição de células pelos linfócitos T citotóxicos.

Anticorpos
São glicoproteínas que se ligam de forma específica a moléculas conhecidas como antígenos. São produzidas por linfócitos B e plasmócitos. Cada molécula de anticorpo (Ac) tem uma estrutura única que permite com que ela se ligue especificamente a um antígeno. Contudo, todos os anticorpos possuem a uma mesma estrutura geral, sendo também conhecidos como imunoglobulinas.
As moléculas de imunoglobulina apresentam em média um peso molecular de 150 kDa e são formadas por quatros cadeias polipeptídicas ligadas entre si por pontes de dissulfeto (ligação entre átomos de enxofre). Duas das cadeias polipeptídicas são leves de 25 kDa e podem ser de dois tipos: kappa () ou lambda (). As outras duas cadeias são ditas pesadas com 50 kDa cada uma e podem ser de cinco tipos ou isotipos. As cadeias leves e pesadas são pareadas fazendo a união dos domínios variáveis que se ligam aos antígenos e dos domínios constantes cujas pequenas diferenças estruturais determinam os cincos isotipos de imunoglobulinas: IgA, IgM, IgG, IgD e IgE. Os domínios constantes das imunoglobulinas são responsáveis por suas funções efetoras.
As imunoglobulinas apresentam dois sítios de ligação com antígenos formados pelos domínios variáveis das cadeias leves e pesadas, estes sítios apresentam regiões de hipervariabilidade para que cada molécula de anticorpo se ligue especificamente a um tipo de antígeno.
Na estrutura terciária, a molécula de imunoglobulina tem a forma da letra Y.
As funções