HEMOGLOBINAS

BÍOQUIMICA ESTRUTURAL

1-A hemoglobina A (HbA) é formada por duas cadeias α e duas cadeias βª (2α2βª), sintetizadas por genes localizados nos cromossomos humanos 16 e 11, respectivamente.6 Cada cadeia bª possui 146 aminoácidos e cada cadeia α possui 141 aminoácidos. A HbS teve sua origem a partir de uma única mutação genética – a mutação S, que ocorreu há milhares de anos e que afetou apenas as cadeias β da HbA, ficando as cadeias a intactas (2α2βS).
2- Mais especificamente, houve uma mudança em apenas um dos nucleotídeos que compõem o gene βª responsável pela síntese das cadeias β da HbA, originando o gene βS. Essa alteração ocorreu no sexto códon do gene e resultou na troca do aminoácido ácido glutâmico por valina β6Glu → Val) na molécula da HbS.6
3-A afinidade da hemoglobina para o oxigénio depende do pH e do CO2. Tanto o H+ como o CO2 promovem a libertação do O2 ligado .O O2 promove a libertação de H+ e CO2.

4-A função da hemoglobina é absorver e transportar o oxigênio no sangue e liberá-lo no tecido. Isso ocorre graças à capacidade de seus átomos de ferro se ligarem com o oxigênio, reversivelmente.

5-A presença da anemia falciforme, é determinada por uma quantidade elevada de hemácias deformadas. Em indivíduos normais, as células de transporte de gases, hemácias (também conhecidas como eritrócitos ou glóbulos vermelhos), têm forma arredondada côncava e flexível, e possuem em si moléculas de hemoglobina,que são responsáveis por fazer as ligações gasosas. Essa constituição permite que essas células consigam executar sua função mesmo através dos mais finos capilares. Os portadores da anemia falciforme são geralmente mais resistentes à malária do que as pessoas que não têm essa deficiência. Isso ocorre pois os protozoários Plasmodium necessariamente se reproduzem no interior das hemácias humanas e as hemácias danificadas do indivíduo falciforme não são adequadas a esse tipo de função, mesmo quando exposto ao vetor da doença, o mosquito Anopheles