Hb e mb

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Transcrição Bioquímica
Prof . Luiz de Carvalho
Aula Hemoglobina
2ª parte – Marina Borges
Mostramos que quando o O2 sai e entra há uma pequena modificação,mostrando a absorção da desoxihemoglobina e hemoglobina em seus comprimentos de onda.Você nota que aqui esta  a hemoglobina  sem O2 e aqui a hemoglobina oxigenada..Então é por isso que elas são de cor diferente ,é porisso que o sangue arterial tem uma cor vermelho intensa e o sangue venoso é um vermelho escuro. Então se um individuo corta a veia sai um sangue escuro,mas  se ele corta uma artéria sai um sangue mais intenso,vivo,que é exatamente a  hemoglobina oxigenada .Agora uma pergunta...como é q o sangue é vermelho, mas vc nota ele azul,meio roxo  através da pele?        É pq a pele funciona comofiltro.Então a pele filtra a luz é por isso que o sangue vermelho passa a ser roxo.E vc agora entende pq uma pessoa  fica roxa é exatamente pq o percentual de hemoglobina na forma desoxihemoglobina passa a ser maior,automaticamente a cor fica diferente.É por isso que o recém-nascido que tem uma deficiência grave,as vezes cardíaca,por exemplo, a primeira evidencia clinica é quando o bebe chora e ficaroxo,ou nasce roxo...isso é uma evidencia que não esta havendo oxigenação suficiente.Aqui é uma representação da hemoglobina mostrando 4 radicais ,aqui vc tem uma cadeia beta ,a outra alfa ,a outra alfa e outra beta.Então vc nota que as alfas interagem entre si e as betas tb. Não é ligação covalente,e sim, uma ligação muito fraca ,interações iônicas que juntam uma cadeia com outra ,muito fácil desepará-las.Aqui é outra representação da hemoglobina mostrando os domínios da hemoglobina...A ,B ,C ,D ...tem oito.Aqui é outra representação da hemoglobina mostrando as cadeias alfa , alfa-helice .Aqui é hemoglobina de novo,de novo...de novo...aqui é interessante como se fosse uma radiografia p/ mostrar os agrupamentos prostéticos. A hemoglobina tem uma prima chamada mioglobina em vez de ter 4 cadeiasela so tem 1 , e é ,muito parecida com a cadeia beta.Eu disse a vcs que que a hemoglobina tem 4 cadeias 2 alfas e 2 betas ,mas a mioglobina so tem 1 cadeia polipeptídica ,e onde ela existe? No músculo .Ela não tem função de transporte ,tem de armazenamento.Entao quando vc vai no açougue e ver aquela carne vermelha ,não é hemoglobina ,e sim, mioglobina.Pq vc sabe quando um animal é sacrificado osangue vai embora ,então aquele vermelho do músculo é mioglobina.Os açougueiros passam nitrito,pois ele tem a capacidade de reagir com a mioglobina preservando o O2 na mioglobia  .Entao como ela so tem uma cadeia a cinética do O2 é igual a Michael...... é igual a enzimas ....lembra??Aqui vc tem a pressao parcia de O2 e aqui a taxa percentual de saturação .Entao se vc vai aumentando a quantidade de O2fornecida a mioglobina ela vai obedecendo uma hiperbole retangular ,igual as enzimas de Michaelianas que tem uma cadeia polipeptídica Porem como a hemoglobina tem 4 cadeias há o fenômeno de alosteria .Entao quando o O2 entra em 1 da cadeias a 2 entra mais facil a 3 tb e a 4 mais ainda, esse efeito cooperativo justifica a curva sigmoide.Qual é a grande vantagem fisiológica disso? É que nos pulmõesa mioglobina e hemoglobina tem desempenho semelhantes, mas no tecido periférico ,em baixa concentração de O2 , a afinidade que a hemoglobina tem com o O2 é menor do que a mioglobina,pq a mioglonina não tem função de transporte e sim de armazenamento.Porem a hemoglobina tem q saltar o O2 em regiões   de baixa de pressão ,ou seja,tecido periférico.É interessante que a hemoglobina tenha poucaafinidade pelo O2 no tecido periférico ,q é para ela soltar.
Vc se lembram que para justificar esse efeito cooperativo havia 2 teorias:
A 1: Modelo Conjugado... que dizia o seguinte,é aquele que quando o O2 entra na molécula de hemoglobina ele modifica e capta melhor as outras moléculas de O2 .A hemoglobina tem basicamente 2 formas : a forma tensa ,que tem pouca afinidade pelo O2...
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