Efeito Dopler

Coordenadoria de Biotecnologia

Curso de Bioquímica

Prática: Cinética Enzimática
Alunos: Bianca Paulino, Lucas Pereira, Matheus Palhano e Vinicius Pontes.

Turma: PMQ 351

Professora: Lilian Damiana

Data da realização da prática: 08/08/13

Data da entrega do relatório: 22/08/13

Avaliação:

I. Introdução
As enzimas são catalisadores poderosos e específicos essenciais para a vida. Praticamente todas as reações bioquímicas são catalisadas por elas. Com exceção de poucas estruturas de RNA catalíticos, todas as enzimas conhecidas são caracterizadas como proteínas. Muitas precisam de coenzimas e cofatores não protéicos para exercerem a atividade catalítica.
As coenzimas são moléculas orgânicas que podem estar diretamente ligadas à enzima, ou separadas, unindo-se somente na hora da atuação da mesma. Já os cofatores são moléculas inorgânicas, que também agem na atuação da enzima.
É importante saber que a enzima não é consumida ao longo da reação, apresenta alto grau de especificidade, são altamente eficiente, e basicamente, ajudam na aceleração da velocidade da reação. Mas pra tudo isso ocorrer, elas precisam atuar em condições favoráveis a ela. Condições essas: pH, temperatura, polaridade do solvente e força iônica do meio.
A cinética enzimática estuda a velocidade da reação catalisada pela enzima. Logo, entendemos que quanto mais rápida uma reação catalisada pela enzima, maior a eficiência que ela tem sobre essa reação. Quanto maior a concentração do produto, mais eficiente foi a reação.
Como já dito, elas aumentam a velocidade da reação, através da diminuição da energia de ativação da reação, porém elas possuem um limite para o aumento desta velocidade. Isto está relacionado com a quantidade de substrato presente no meio em relação à concentração da enzima, visto que se a quantidade de enzima for menos do que a quantidade de substrato haverá um momento em que todas