Desnaturaçaõ Proteica

Objetivo
Desnaturação Protéica.

Introdução
As proteínas, macromoléculas orgânicas, têm os aminoácidos como subunidades estruturais básicas os quais possuem um grupo amino e o radical R ligados ao primeiro átomo de carbono. A perda das estruturas secundária e terciária da proteína ou rompimento de ligações peptídicas é denominada desnaturação da proteína. São fatores que provocam a desnaturação: calor, radiações eletromagnéticas de certos comprimentos de onda, ácidos e bases, solventes orgânicos, íons de metais pesados.

Materiais Utilizados
Tubos de ensaio;
Conta gotas;
H2O;
Prolina;
Aspartame;
Glicina;
Ninidrina;
Albumina;
Ácido Tricloroacético;
Biureto e
Banho Maria.

Procedimentos em sala
Em tubos de ensaio numerados, foram colocadas, com a ajuda de um conta gotas, algumas substâncias.
PRIMEIRO EXPERIMENTO: NINIDRINA
1-H2O (serve como grau de comparação, pois é neutra)
2-Prolina
3-Aspartame
4-Glicina
Utilizamos a Ninidrina, que reage com o grupamento amina da proteína, é um produto químico utilizado para a detecção de aminas primárias, particularmente de aminoácidos. Ao reagir com essas aminas livres, uma cor roxa, conhecida como púrpura de Ruhemann é produzida.
Com quatro gotas em cada tubo, pudemos observar alterações nos seguintes tubos:
Glicina: coloração arroxeada e Prolina: coloração levemente amarelada. Os demais não apresentaram mudanças perceptíveis. Os quatro tubos forma colocados em banho maria durante cinco minutos. Toda proteína, quando submetida a temperaturas elevadas ou alteração do PH do meio, é desnaturada. Após o banho maria, a coloração ficou mais escura. Porém no tubo de H2O e de Aspartame não houve alteração.

SEGUNDO EXPERIMENTO: ALBUMINA Em tubo vazio foi adicionado clara de ovo (albumina) e em outro, água, que serve como “tudo controle”, estes foram levados em banho maria por dez minutos.
Enquanto houver ligações peptídicas, a ninidrina não altera a coloração da albumina.
Ao retirar os