bioquimica - amilase

INTRODUÇÃO
As enzimas são proteínas com propriedades catalisadoras sobre as reações que ocorrem nos sistemas biológicos. Elas têm um elevado grau de especificidade sobre seus substratos acelerando reações específicas sem serem alteradas ou consumidas durante o processo.
A amilase é uma enzima da classe das hidrolases que catalisa o desdobramento do amido e glicogênio ingeridos na dieta. O amido é a forma de armazenamento para a glicose nos vegetais, sendo constituído por uma mistura de amilose (amido não-ramificado) e amilopectina (amido ramificado). A estrutura do glicogênio é similar ao da amilopectina, com maior número de ramificações. A α-amilase catalisa a hidrólise das ligações α-l,4 da amilose, amilopectina e glicogênio, liberando maltose e isomaltose. Não hidrolisa as ligações α-1,6.
A amilase sérica é secretada, fundamentalmente, pelas glândulas salivares (forma S) e células acinares do pâncreas (forma P). É secretada no trato intestinal por meio do ducto pancreático. As glândulas salivares secretam a amilase que inicia a hidrólise do amido presente nos alimentos na boca e esôfago. Esta ação é desativada pelo conteúdo ácido do estômago. No intestino, a ação da amilase pancreática é favorecida pelo meio alcalino presente no duodeno. A atividade amilásica é também encontrada no sêmem, testículos, ovários, tubos de Fallopio, músculo estriado, pulmões e tecido adiposo. A amilase tem massa molecular entre 40.000 e 50.000 daltons sendo, facilmente, filtrada pelo glomérulo renal.
O amido é um polissacarídeo formado por amilose e amilopectina. A amilose é uma macromolécula constituída de 250 a 300 resíduos de
D-glicopiranose, ligadas por pontes glicosídicas alfa-1,4, que conferem à molécula uma estrutura helicoidal. Já a amilopectiana é menos hidrossolúvel que a amilose e compõe-se de aproximadamente 1400 resíduos de alfa-glicose, ligados por pontes glicosídicas alfa-1,4, ocorrendo também ligações alfa-1,6. Ela constitui cerca de 80% dos polissacarídeos