Bioqu mica prote nas

Peptídeos
São classificados quanto ao número de aminoácidos.

“São biomoléculas formadas a partir de dois aminoácidos interligados através de uma ligação covalente – LIGAÇÃO PEPTÍDICA”

Podem ser componentes de : venenos, adoçantes. Peptídeos improtantes: insulina, carnosina, ocitocina...
O aspartame, por exemplo, é um dipeptídeo.

PROTEÍNAS
Biomoléculas formadas por mais de 100 L α aminoácidos.
FUNÇÕES:
Estrutural - faz parte da estrutura das células, tecidos, órgãos..
Regulação/Hormonal – insulina, glucagon
Enzimática – catálise
Visão – atraves da rodopsina
Energética
Transporte de subst. – hemoglobina, transporte de oxigênio.
Armazenamento de subst – ferritina (figado), mioglobina(musculos)
Defesa – anticorpos, IMUNOGLOBULINAS

4kcal/1g de proteínas

“As unidades de repetição são planos de amida com ligações peptídicas. Tais planos são capazes de girar em torno de seus átomos de carbono, de modo a criar conformações tridimensionais das proteínas.”
NIVEIS DE ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL DAS PROTEÍNAS
ESTRUTURA PRIMÁRIA
*SEQUÊNCIA organizada de aminoácidos interligados.

A estrutura primária refere-se a ordem na qual os aminoácidos estao ligados entre si.
Sua organização correta é de extrema importância, pois determina a estrutura tridimensional da proteína que confere o funcionamento correto de cada proteína.

Ex: Hemoglobina(proteína com estrutua quartenária) –
Hemoblgina A1 – normal
Hemoglobina S – 6º aminoácido da cadeia B foi trocado, no lugar da valina foi colocado glutamato– hemoglobina defeituosa S  anemia falciforme.
ESTRUTURA SECUNDÁRIA
*ARRANJO espacial de resíduos de aminoácidos
Alfa hélice; folha pregueada; helicoidal(colágeno)
Alfa Hélice
Possui passo (espaçõ de uma hélice) e 0,5nm – 3,6 resíduos de aminoácidos.
Cadeias laterais ficam fora do “tubo” de alfa hélice.
Força de manutenção – pontes de hidrogênio
*cabelo seco, pele, casco, unhas, pena, lã.

Folha Pregueada
Paralelas – cadeias no mesmo sentido
Antiparalelas – cadeias em sentidos opostos