Transaminase

São Paulo
21/09/2011
UNIVERSIDADE DE SANTO AMARO

RELATÓRIO DE BIOQUÍMICA

Doseamento das transaminases

Relatório da aula prática de bioquímica apresentado aos professores
Marcio George Jarrouge Mario Donizete Domingos Rodrigo Bouças

São Paulo
21/09/2011
Introdução
A digestão das proteínas ocorre com a participação de enzimas (peptidases) que as digerem e reconhecem aminoácidos específicos ou classes específicas de aminoácidos e atacam a ligação peptídica entre eles. As peptidases distribuem-se em três classes, as que quebram ligações no centro das cadeias polipeptídicas (endopeptidases) e as que atacam as cadeias polipeptídicas a partir de suas extremidades livres (exopeptidases). Dessas ultimas as que atacam as extremidades carboxílicas são denominadas carboxipeptidases e as que atacam as extremidades aminadas são denominadas aminopeptidases.
As pepsinas secretadas no estômago são endopeptidases que só são ativas quando o pH está abaixo de 3,0. O pH baixo rompe algumas ligações internas de determinam a estrutura tridimensional das proteínas ingeridas (processo denominado desnaturação) expondo as ligações peptídicas do interior da proteína. Como uma dada endopeptidase só tem especificidade para algumas das ligações peptídicas de uma proteína, a ação das endopeptidases gástricas decompõe primariamente as proteínas ingeridas em polipeptídios.
As peptidases gástricas começam a tarefa de digestão das proteínas, mas, 85% das ligações peptídicas tem de ser hidrolisadas no intestino delgado pelas protesaes pancreáticas e intestinais. Ambas as classes de peptidases (endopeptidases e exopeptidases) estão presentes nas secreções pancreáticas, agem como enzimas livres e misturam-se ao quimo. A tripsina e a quimotripsina são exemplos de endopeptidases secretadas pelo pâncreas. Os produtos da digestão gastrointestinal são aminoácido e alguns pequenos