Estudo da especificidade das enzimas quanto ao substrato

1. Introdução

As enzimas diferem dos outros catalisadores em muitos aspectos, mas um dos mais importantes é a especificidade da ação catalítica, isto é, elas são altamente específicas para as substâncias ou substratos que catalisam (KIELING, 2002).
Existe uma correlação entre a estrutura das proteínas ou peptídeos que fazem parte da molécula enzimática e suas propriedades biológicas, e esta propriedade leva a uma alta especificidade quanto ao substrato. Apenas uma fração da molécula, denominada sítio ativo, é a responsável pela ligação da enzima ao substrato ou substratos, e essa fração determina a especificidade enzimática. Em geral, o sitio de ligação do substrato consiste de um entalhe ou sulco na superfície de uma enzima, complementar ao formato dos substratos (complementaridade geométrica). Além disso, os resíduos de aminoácidos que formam o sitio de ligação estão organizados de modo a formar interações de atração especificamente com os substratos (complementaridade eletrônica). As moléculas que se diferem do substrato no formato ou na distribuição de grupos funcionais não podem ligar-se produtivamente à enzima (BAUMER e DIEGO, 2008).
A especificidade das enzimas varia muito de uma enzima para outra, sendo muito baixa para algumas enzimas e muito alta para outras. As forças não covalentes por meio das quais substratos e outras moléculas se ligam as enzimas são similares em caráter às forcas que regem a conformação das próprias proteínas. Ambas envolvem forças de Van der Waals, interações eletrostáticas, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas (BAUMER e DIEGO, 2008). Ainda de acordo com BAUMER e DIEGO (2008), as enzimas podem ser classificadas em quatro grupos, quanto à especificidade:

a) Especificidade Baixa

É chamada especificidade baixa, quando a seleção de catálise existe apenas em relação ao tipo de ligação, como peptidases, que atuam sobre ligações peptídicas, fosfatases que atuam em ligações fosfato-éster e estearases que atuam em