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INTRODUÇÃO Em nosso organismo acontecem inúmeras reações químicas que dependem fortemente de agentes para estas ocorrerem. Estes agentes são chamados enzimas, que são biomoléculas que tem o papel de aumentar a velocidade dessas reações, diminuindo a energia de ativação (energia necessária para iniciar uma reação) sem interferir na conformação final do seu produto nem da termodinâmica. Uma reação química catalisada por enzima é composta basicamente por Substrato + Enzima ( E+S ) Substrato ligado à Enzima (ES) Enzima + Produto ( E+P ). Há dois modelos que permitem explicar o mecanismo de ligação das enzimas ao substrato. O primeiro proposto foi o da Chave-Fechadura, que pressupõem que a enzima tem uma estrutura com o sitio de ligação exatamente complementar ao sitio de ligação do substrato, havendo um encaixe perfeito. Deste modo, o complexo ES ficará extremamente estável, tendo que se gastar muita energia para desfazê-lo e assim atingir o estado de transição do complexo. Este modelo é então energeticamente inviável. O outro modelo proposto posteriormente foi o encaixe induzido, que pressupõe que a enzima possui o sitio de ligação que é maleável, podendo mudar sua conformação para se ligar ao substrato. Sedo assim, mais fácil de se chegar ao estado de transição, pois o encaixe não é perfeito, sendo mais fácil de desfazê-lo. A atividade da enzima dependerá de agentes como a concentração de substrato, temperatura, pH, concentração de ativadores e inibidores e ate o tempo. Neste relatório serão referidos experimentos que medirão a atividade enzima de acordo com a concentração de substrato, a concentração da enzima e o tempo de reação. A temperatura influencia diretamente na atividade da enzima, de modo que, a ajuda a atingir a sua temperatura ótima, de tal forma que aumentando demais a temperatura e passando da ótima, a enzima perde sua atividade catalítica porque sofre desnaturação. A influencia do pH funciona da

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