Tecnico em quimica

Prática 1
Parte A
Houve um aumento na absorbância e uma intensificação na cor das amostras.
Pois à medida que esta absorbância cresce com o aumento do tempo, exposto a um ambiente ideal, a atividade da amilase se intensifica. A ação da enzima era verificada de acordo com a cor da solução. Quanto mais intensa fosse ela, maior seria a interação da enzima com seu substrato para formação do produto.
Parte B
De acordo com o experimento realizado o pH ideal para a atividade amilase foi de 6,8.
As enzimas possuem um pH especifico de ação. Além de seu pH ótimo ocorrem mudanças no estado de ionização dos grupos do sitio ativo (alteração da distribuição de cargas elétricas acabam rompendo interações ou causa repulsão eletrostática entre as estruturas) afetando a velocidade da reação e o grau de especificidade do sitio ativo. Em relação ao pH de ação da enzima ela apresentou melhor atividade do que em pH 6,8, já que isso seria improvável, pois a alfa-amilase atua em melhores condições químicas em pH alcalino.
Prática 2
Parte 1
Resultados e Discussão
Foi identificado fraude no leite 2, pois a mesma atingiu a coloração azul detectando a presença de amido.
Quando a amostra do leite 2 foi aquecida, a cadeia helicoidal da molécula do amido se distendeu, logo após o resfriamento, ocorreu a adsorção do iodo presente na solução de lugol, desenvolvendo um aspecto a amostra de coloração azulada, o que detecta a presença de amido na amostra de leite.

Parte 2
Reação de Molisch
A amostra obteve coloração violeta.
O reagente de Molish é composto por uma solução alcoólica de α–naftol a 5%. Sendo assim, ao adicionar-se a glicídios o ácido sulfúrico concentrado (forte ação desidratante), as ligações glicosídicas presentes em moléculas de polissacarídeos são facilmente rompidas resultando em monossacarídeos. Quando os monossacarídeos são desidratados originam: furfural e hidroximetilfurfural, que reconhecem, respectivamente, pentoses e hexoses. Ambas são substâncias