Sintese de colageno

Encontrado apenas em células de origem animal, o colágeno é uma proteína insolúvel, com importância fundamental na composição da matriz extracelular do tecido conjuntivo, formando as fibras colágenas, dando ao tecido resistência à tração. Estão classificados pelo menos 18 tipos de colágenos e suas subunidades são codificadas por genes diferentes.
A molécula de colágeno é formada por três cadeias polipeptídicas ricas dos aminoácidos glicina, prolina e lisina, sendo que a prolina e a lisina são hidroxiladas, e as hidroxilisinas são ainda glicosiladas. Essas cadeias polipeptídicas são unidas por pontes de hidrogênio entre as hidroxiprolinas e que se enrolam umas nas outras em uma tripla hélice. O colágeno tipo I é o mais comum no organismo. Intercelularmente, sua síntese começa durante a tradução, onde são formados dois tipos de cadeias peptídicas em ribossomas ao longo do retículo endoplasmático rugoso (RER). Estas são chamados de cadeias α1 e α2. Estas cadeias peptídicas, conhecidas como preprocollagen, têm peptídeos de registro em cada extremidade e um peptídeo sinal.
Após, a preprocollagen é liberada no lúmen do RER. Os peptídeos de sinal são clivados dentro dessa mesma organela e cadeias peptídicas passam a ser chamadas cadeias pro-alpha.
Hidroxilação dos aminoácidos lisina e prolina ocorre no interior do lúmen. Este processo depende do ácido ascórbico, popularmente conhecido como vitamina C, para assumir um papel de cofator.
A estrutura de tripla hélice é formada no interior do retículo, passando a ser chamada de pró-colágeno. Esse pró-colágeno é então transportado para o complexo de Golgi, onde é embalado e secretado por exocitose. Já em nível celular, os colágenos são sintetizados como pró-colágenos. Após a secreção dessas moléculas, seus fragmentos terminais são clivados por meio de enzimas extracelulares chamadas colagenases e liberados à circulação sanguínea.
Com a clivagem, são formadas as moléculas de colágeno que, ao se polimerizarem, formam as