resumo bioquimica

Páginas: 35 (8539 palavras) Publicado: 23 de outubro de 2013
Cespu
Resumo BioQuímica I
Exame BioQuímica – 13 de Janeiro






Índice
Índice 2
Hemoglobina e Mioglobina 4
Hemoglobina 4
Mioglobina 4
Semelhanças entre a Mioglobina e Hemoglobina 4
Heme 5
Efeito de Bohr 5
5
Papel do 2,3 – Bifosfoglicerato (2,3 – BPG) 5
Alterações funcionais da Hemoglobina 5
Propriedades da Água 6
Ácidos e Bases 7
Proteínas 8
Níveis de organizaçãocelular 9
Aminoácidos 10
Colagénio 10
Formação da Fibra de Colagénio 10
Enzimas 11
Complexo enzima-substrato 11
A cinética enzimática 13
Inibição Enzimática 15
Enzimas Alostéricas 16
Regulação da Actividade Enzimática 16
Lípidos 17
Polaridade (ligação polar e apolar) 17
Ácidos Gordos 18
Acilgliceróis (Glicéridos) 18
Hidrólise 18
Fosfolípidos 18
Glicolípidos 19
Classificação e funçãodos lípidos: 19
Membranas 20
Transporte de Membrana 21
Mobilidade dos lípidos 22
Membrana dos Eritrócitos 22
Glícidos 23
Funções 23
Glicoproteínas 24
Lipopolissacarídeos 25
Vitaminas 25
Vitaminas Hidrossolúveis 25
Vitaminas hidrossolúveis geradoras de energia 26
Vitaminas Hidrossolúveis Hematopoiéticas 26
Outras vitaminas hidrossolúveis 27
Análise de Proteínas 29
Cromatografia 30TLC 31
Cromatografia em coluna 32
Cromatografia Troca Iónica 32
Eletroforese em gel 33
Como Funciona 33
Tipos de electroforese 33
Metabolismo Oxidativo – Ciclo de Krebs e Cadeia Respiratória 34
Perguntas da Aulas 36




Hemoglobina e Mioglobina

A hemoglobina e a mioglobina são ambas proteínas transportadoras de Oxigénio e ambas possuem porfirinas no seu grupo prostético. As suasdiferenças caem sobre as suas localizações:
Hemoglobina
Localiza-se nas hemácias(eritrócitos) e transporta oxigénio na corrente sanguínea, bem como o CO2, H+ e NO. A hemoglobina é constituída por 4 cadeias polipeptídicas (2 e 2). O oxigénio entra por difusão (+ para -). A hemoglobina F tem uma maior afinidade com o O2 do que a hemoglobina A por isso a hemoglobina F fica saturada maisrapidamente do que a hemoglobina A. Comparativamente com a mioglobina, a hemoglobina tem mais facilidade em libertar O2, para além disso a afinidade da hemoglobina com o O2 diminui com a acidez (aumento da [H+]) ou aumento da CO2.
A hemoglobina pode-se encontrar em duas estruturas quaternárias distintas:
Estrutura Quaternária Tensa (T) – quando existem ligações salinas entre as subunidades quediminuem a afinidade de ligação ao oxigénio.
Estrutura Quaternária Relaxada (R) – diminuição de ligações salinas entre as subunidades, o que aumenta a afinidade de ligação ao oxigénio.
A oxigenação da cadeia provoca a alteração da conformação T para R.


Mioglobina
A mioglobina encontra-se no núcleo das células do músculo e tem como função o armazenamento de O2 e o seu transporte para amitocôndria. A mioglobina é uma proteína ligeiramente mais pequena que a hemoglobina e tem uma estrutura compacta com alto conteúdo de  hélice é formada por uma cadeia polipeptídica única que adquire uma forma compacta enrolada predominantemente em -hélice. A mioglobina tem uma afinidade muito grande com o O2 e só o dispensa quando a pressão é muito baixa (por exemplo em situações de exercício físicomuito intenso).
A ligação do O2 à mioglobina não varia de acordo com a alteração do pH ou da concentração de CO2.

Semelhanças entre a Mioglobina e Hemoglobina
Possuem cor devido ao grupo heme
No exterior possuem aminoácidos polares
No interior possuem aminoácidos apolares (excepto histidinas distal e proximal)

Heme
O grupo heme é constituído por uma parte orgânica e por um átomo deferro. A parte orgânica, protoporfirina, é constituída por 4 anéis pirrólicos. Os quatro pirróis estão ligados por pontes de metano, para formar um anel tetrapirrólico.
O ferro pode ser:
Fe2+ (Ferro-Hemoglobina) – o O2 liga-se ao grupo heme
Fe3+ (Ferri-Hemoglobina) – o O2 não se consegue ligar ao grupo heme

Curva Sigmóide - mostra os graus de saturação de oxigénio quando mioglobina e...
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