Relatório prova da catalase e coagulase

Tema: Prova para identificação de bactérias
Introdução:
CATALASE A catalase ou hidroperoxidase é uma enzima intracelular, purificada e cristalizada pela primeira vez em 1937 por James B. Sumner, encontrada na maioria dos organismos, que decompõe o peróxido de hidrogênio (H2O2) em água e oxigênio livre como demonstra abaixo:

O peróxido de hidrogênio é um produto decorrente do metabolismo celular em organismos expostos ao oxigênio atmosférico. Uma das fontes de peróxido de hidrogênio é a β-oxidação de ácidos gordos, necessária para a produção de diversos metabolitos essenciais. O peróxido de hidrogênio está relacionado com diversas patologias ligadas ao stress oxidativo. Sendo tóxico para as células, o peróxido tem de ser rapidamente convertido numa espécie química que seja inócua. A catalase tem o mais alto número de turnover (kcat) conhecido em enzimas: uma molécula de catalase pode catalisar a decomposição de até 40 000 000 moléculas de peróxido de hidrogénio por segundo, tornando-a numa enzima importante para a desintoxicação desta substância. Algumas células do sistema imunitário produzem peróxido de hidrogênio para uso como agente antibacteriano. As bactérias patogênicas que possuem catalase são capazes de resistir a este ataque graças à presença da enzima, conseguindo sobreviver nas células que invadem. O chamado teste da catalase é usado em microbiologia e consiste na detecção de catalase em bactérias, servindo essencialmente para a distinção entre estafilococos e estreptococos. Uma gota de peróxido de hidrogênio a 3%(v/v) é depositada numa lâmina de microscópio; uma amostra (uma gota de cultura líquida do microorganismo a testar ou uma colônia colhida com uma alça de inoculação ou um palito) é então esfregada nesta gota. Se aparecem bolhas, o organismo é catalase-positivo (possui catalase, caso dos estafilococos), se não é catalase-negativo (estreptococos). As bolhas são formadas pelo oxigênio molecular libertado na reação