relatório de catalase

TESTANDO A ATIVIDADE DA CATALASE

Ana Caroliny B. Alves, Breno Barros, Jairo Mendes, Elvis Francis e Isabelle A. Sales
Introdução
Este experimento teve como objetivo observar a atividade da cataláse (peroxidase) em células eucarióticas, utilizando pedaços de diferentes tecidos de células animais e vegetais. Fatores físicos e químicos como pH e temperatura, interferem na velocidade das reações enzimáticas. Com uma temperatura muito elevada as proteínas podem se desnaturar. O pH pode alterar ou mesmo inibir a velocidade de uma reação enzimática. Tratando especificamente da enzima catalase, elas se encontram nos peroxissomos de origem animal e vegetal, além dos glioxissomos(exclusivos das plantas) e em citoplasmas procariontes. A ação dessa enzima é extremamente rápida, uma molécula desta é capaz de degradar até 42.000 moléculas de H2O2\segundo, dependendo da concentração. Ela é sintetizada pelos polirribossomos livres no citosol e importada para os perixissomos, onde estão estocados. Metodologia Para realização desse experimento foram utilizados 10 tubos de ensaio, uma placa de petri, um almofariz com pistilo, um bastão de vidro, duas facas, bico de bunsen, peróxido de hidrogênio, uma pipita, algodão e funil. Como analítos foram utilizados pedaços de carne, fígado e batata. O fígado foi dividido em três partes, a primeira foi mantida inteira e colocada em tubo de ensaio, a segunda foi picada com o auxilio de uma faca e transferida para outro tubo de ensaio, o terceiro pedaço foi comprimido no almofariz com um pistilo, o produto foi filtrado em um funil coberto por uma fina camada de algodão, o liquido obtido foi transferido para um terceiro tubo de ensaio. A carne também foi dividida em três partes, a primeira foi mantida inteira e colocada em um tubo de ensaio, a segunda foi picada com o auxilio da segunda faca e transferida para outro tubo de ensaio, a terceira foi assada ate total estado de degradação com o bico de busen e depois