relatorio de enzimas

Páginas: 4 (840 palavras) Publicado: 4 de abril de 2014
1. INTRODUÇÃO
Enzimas são catalisadores biológicos, formados por longas cadeias de moléculas pequenas, chamadas de aminoácidos. Elas estão entre as biomoléculas mais notáveis devido a suaextraordinária especificidade e poder catalítico, que são muito superiores aos dos catalisadores produzidos pelo homem.
As enzimas são específicas para seus substratos, e o reconhecimento do substrato pelaenzima é altamente eficiente. (MASTOTROENI; GERN, 2008. p. 59)
Por conta disso, existem fatores que podem influenciar a ação enzimática. São eles:
• Temperatura: “A temperatura crítica para umaenzima é aquela na qual a conformação da molécula é alterada, levando a desnaturação proteica em consequente perda da função catalítica” (MASTOTROENI; GERN, 2008. p. 56.);
• PH: “Enzimas funcionam bemdentro de uma faixa de pH ótimo, abaixo e acima da qual a velocidade da reação diminui” (MASTOTROENI; GERN, 2008. p. 57);
• Concentração de enzimas: “Quanto maior a concentração de enzimas, maior avelocidade da reação” (MASTOTROENI; GERN, 2008. p. 57);
• Concentração de Substrato no meio;
• Inibidores ou ativadores: “Moléculas que se ligam às enzimas, mudam sua conformação, favorecendo ou não oaumento da velocidade” (MASTOTROENI; GERN, 2008. p. 57).
Amido: Polissacarídeo pouco solúvel e de elevado peso molecular, sua composição é formada por: amilase, cadeia linear de moléculas de glicose,e amilopectina, molécula semelhante à amilase, mas de cadeia ramificada. Uma das técnicas utilizadas para determinar a presença de amido é a identificação pelo Lugol (solução de iodo).
Lugol: Osoluto de lugol é um indicador para testar a presença de amido. O corante irá colorir o amido à medida que interage com a estrutura enrolada (forma helicoidal) do polissacarídeo, produzindo uma cor azulescura. Não reage com monossacarídeo (glicose), nem com dissacarídeo (sacarose).
Amilase Salivar: É uma enzima da saliva que possui pH neutro, ou ligeiramente alcalino. É na boca, com a ptialina da...
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