Relatorio Bioquimica

Resumo Os experimentos possibilitaram a o conhecimentos de técnicas de investigação de aminoácidos como a cromatografia em papel e a cromatografia de filtração em gel. A eletroforese, outra técnica de separação de aminoácidos, também foi realizada. Esses experimentos permitiram o conhecimento de propriedades das biomoléculas analisadas como peso molecular e afinidade a certos solventes. Os primeiro experimento foi realizado em grupo, enquanto a cromatografia gélica e a eletroforese foram realizados pela classe uma única vez. Os dados foram coletados e analisados, e geraram o resultado esperado, porém foram sujeitos a variações e erros.

Introdução
Proteínas participam em praticamente qualquer processo que ocorra em uma célula, exibindo uma diversidade de funções quase infinita. Elas são as macromoléculas mais abundantes, ocorrendo em todas as células e em todas suas estruturas.
Todas as proteínas, sejam das mais antigas linhagens de bactérias ou das mais complexas formas de vida, são construídas a partir do mesmo conjunto de 20 aminoácidos, covalentemente ligados em sequências lineares características. O primeiro a ser descoberto foi a asparagina, em 1806, enquanto o último, a treonina, só foi identificado em 1938. A asparagina foi encontrada no aspargo, e o glutamato no glúten de trigo, a tirosina foi primeiramente isolada do queijo (derivado do grego tyros, “queijo”); e a glicina (do grego glycos, “doce”) recebeu seu nome por seu gosto doce.
Figura 1 – Propriedades e convenções associadas aos aminoácidos primários

Todos os 20 aminoácidos comuns são α-aminoácidos. Eles possuem um grupo carboxila e um grupo amino ligados ao mesmo átomo de carbono (o carbono α). Eles diferem uns dos outros em suas cadeias laterais, ou grupos R, os quais variam em estrutura, tamanho e carga elétrica, e influenciam a solubilidade dos aminoácidos em água, sendo assim classificou-se os 20 aminoácidos em 5 classes principais com base nas propriedades de seus grupos R,