Relatório de aulas práticas de bioquímica

Páginas: 5 (1107 palavras) Publicado: 9 de junho de 2014
universidade de pernambuco




Relatório de aulas práticas
Bioquímica

Ana Caroline
Bárbara Nazly
Gisleine Freitas
Hemilly Rayanne
Patrícia Soares















Recife, PE 2011





Ana Caroline
Bárbara Nazly
Gisleine Freitas
Hemilly Rayanne
Patrícia Soares



















Recife, PE 2011





SumárioCurva de titulação de aminoácidos:

Obj.:
Reconhecer a propriedade do aminoácido e tampão;
Construir a curva de titulação
Determinar pk1, pk2 e PI

Reagentes:
Aminoácido Glicina 0,1M
HCl 0,2M
H2OH 0,2M
Detecção de que o aminoácido funciona como bom tampão, característica química fora do organismo.

Técnica:
20ml H2O (destilada) + 20ml solução Glicina
Ler o ph, anotar ovalor e adicionar 1ml de NaOH por vez e verificar o ph até atingir ph11.

Pk2 – Pk básico:



























Pk1 – Pk ácido:

Volume de HCl
Ph
0
6,35
2
3,05
4
2,58
6
2,34
8
2,19
10
2,05
12
1,95
14
1,85
16
1,75
18
1,7
20
1,6
22
1,55
24
1,49









Resultado:
Detecção de que o aminoácido funciona como um bom tampão.(característica química fora do organismo).



Reação de cloração e precipitação de proteínas:

Princípio:
Separação da cazeína do leite
Leite + ácido acético = cazeína

Leite – ph entre 6,6 e 6,9
Ácido acético ≈1N
Cazeína – ph ≈ 4,6

Técnica:
200ml de leite + 7ml de ácido acético 1N – repouso por 1mim; filtrar – coágulo de cazeína


1. Solução de cazeína
coágulo decazeína + H2O + NaOH 2N – solução de cazeína

2. 10ml de H2O + 5ml de NaOH – agitar

3.
1) 2ml de biureto + 1ml de solução de cazeína
2) 2ml de biureto + 1ml de ovoalbumina
3) 2ml de biureto + 1ml de glicina 0,1N















4.
1) 5ml de ovoalbumina + 1ml de NaOH 0,1N
2) 5ml de ovoalbumina + 1ml de solução tampão (ph 4,7)
Colocar os tubos em água fervente por 5mimResfriar os tubos em água corrente (torneira)

5. “Salting in”:
0,5ml de clara de ovo + 3ml de H2O
Agitar com bastão de vidro
Vai precipitar, e ao adicionar cloreto de sódio “desprecipita”, pois a afição restaura a força iônica original.

6. “Salting out”:
2ml de solução salting in + 2ml de (NH4)2SO4 (sulfato de amônio)

O sulfato de amônio dissocia a água e cria um aglomerado de proteína= proteína-proteína; + 5ml de H2O = recompõe a força iônica e volta a ser proteína-água.























Extração e caracterização da Urease


A urease é um enzima que cataliza a hidrólise da ureia em dióxido de carbono e amónia. A reacção é a seguinte: (NH2)2CO + H2O → CO2 + 2NH3
Em 1926 James Summer mostrou que a urease era uma proteína. A urease pode serencontrada em bactérias, leveduras e várias plantas superiores.
Urease tem como objetivo identificar o carbonato de amônio através do vermelho de fenol.
Enzimas:
Alto poder catalítico;
Alta especificidade;
Funcionam em solução aquosa;
Atividade em temperatura e ph fisiológico;
Mais eficientes que vários catalisadores não biológicos.

1. Reação do Biureto
2 gotas de uréase + 2 ml debiureto (1° tubo) – fica na cor azul acizentado
2 ml de H2O + 2 ml de biureto (2º tubo) – fica na cor azul

2. Teste de atividade
2 gotas de uréase + 3 ml de uréia tamponada (com indicador Fenol) – enzima ativada, ocorre reação e após alguns minutos a cor muda pra rosa.



3. Desnaturação
2 gotas de uréase + 2ml de H2O (1º tubo) – agitar e ferver por 1mim
A enzima desnatura após o aumentoda temperatura.
1 ml da uréase do 1º tubo + 3ml de uréia tamponada (2º tubo) – a uréia não reagiu pois a enzima do primeiro tubo desnaturou em alta temperatura.

4. Especificidade

2 gotas de uréase + 2ml de H2O + 3ml de uréia tamponada (1º tubo)
A solução fica na cor amarelo bem vivo
2 gotas de uréase + 2ml de H2O +3ml de tiuouréia (2º tubo)
A solução fica na cor amarelo claro...
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