Prática de inativação enzimática

Inativação Enzimática

1- Introdução

Em todas as células vivas ocorrem ininterruptamente reações que, devido à sua grande complexidade, deveriam ser muito lentas nas temperaturas em que se processam (ao redor de 37°C). No entanto, essas reações são muito rápidas, o que leva à conclusão de que existem nas células vivas substâncias catalisadoras que diferem dos catalisadores inorgânicos pelo fato de serem substâncias muito mais complexas, formadas pelo organismo vivo. Essas substâncias são denominadas enzimas e podem ser definidas de um modo geral como substâncias orgânicas, formadas no interior das células vivas, mas capazes de agir também fora delas. São fatores importantes na tecnologia de alimentos pelo papel que desempenham no seu processamento e deterioração. São muito utilizadas por fabricantes que pretendem modificar seletivamente matérias-primas alimentícias, sem destruir os nutrientes essenciais. O uso histórico das enzimas na fabricação de cerveja, vinho, queijo e pão são exemplos da exploração industrial do poder e seletividade das enzimas. Porém estas enzimas também podem causar a deterioração dos alimentos, essas deteriorações podem ser ocasionadas por enzimas procedentes do próprio produto ou elaboradas por micro-organismos e para poder retardar este processo é necessário inativar as enzimas. A inativação enzimática pode ser realizada através de alguns fatores como alteração de temperatura e pH, pois as enzimas atuam em condições amenas de reação (temperatura ambiente, pressão atmosférica e pH neutro), e adição de moléculas que funcionam como inibidores enzimáticos, podendo ser de forma reversível ou irreversível. A inibição reversível é quando o inibidor dissocia-se rapidamente da enzima e a inibição irreversível é quando o inibidor combina-se permanentemente com a enzima, inativando, ou mesmo destruindo-a. Baixas temperaturas podem causar inativação e altas temperaturas podem causar desnaturação enzimática. Mudanças extremas de pH podem alterar