proteinas

ESTRUTURA QUATERNÁRIA

Proteínas

O que é a estrutura quaternária? 

Constituida por mais de uma cadeia polipeptídica, ocorrendo a associação de subunidades polipeptídicas

terciária
Associação de subunidades

Uma subunidade

Características dessa estrutura 

Uma proteína com multisubunidades pode ser constituida por cadeias polipeptídicas identicas ou não.



Proteínas com mais de uma subunidade são denominadas de OLIGÔMEROS, e suas subunidades idênticas são denominadas de PROTÔMEROS (o qual pode ser uma cadeia polipeptídica ou várias cadeias polipeptídicas identicas)

EXEMPLO: HEMOGLOBINA

Composição 22
Dímero de protômeros 

Forças que estabilizam essa estrutura 

Regiões de contato entre as subunidades: contêm cadeias laterais apolares muito agregadas, ligações de hidrogenio e até ligações dissulfetos podem estar envolvidas. 

Possuem apenas simetria rotacional (ou seja , não podem converter resíduos quirais L em D) devido os
Protômero
protômeros ser arranjados simetricamente:
(uma das unidades

Arranjo

Simétrico

Tipos de interação:
Hidrofóbicas
Pontes de Hidrogenio
Pode ter Pontes

idênticas)

7 unidades idênticas, ou seja, forma Heptamérica

DESNATURAÇÃO
&
ENOVELAMENTO

Proteínas

Desnaturação de proteínas


Uma proteína pode estar no estado nativo (N), em que apresenta a função para a qual foi produzida, ou no estado desnaturado (D), em que não apresenta uma função específica

Desnaturação pode ser por:
Temperatura
 pH extremos
Solventes
Agentes caotrópicos (uréia, tiocianato de guanidina) aumentam a solubilidade de substancias apolares na água, rompendo interações hidrofóbicas
Agentes redutores (mercaptoetanol, ditiotreitol)



Proteinas desnaturadas podem ser restauradas!

RESTAURAÇÃO de forma simultânea 



Uréia = agente caotrópico

Mercaptoetanol = agente redutor 

Enovelamento de Proteínas

Enovelamento de Proteínas