Propriedades bioquímicas da hemoglobina

Páginas: 36 (8911 palavras) Publicado: 28 de março de 2012
fundAÇÃO LUSÍADA –
CENTRO UNIVERSITÁRIO UNILUS

Propriedades Bioquímicas da Hemoglobina Síntese e Degradação do Heme Porfiria Icterícia

ALUNO : DIOGO NETO DOS SANTOS   MATRÍCULA Nº 8328 -       
PROF(s): EDGAR MATIAS BACK HI 
                 CRISTINA SAYURI

2011

SUMÁRIO

Introdução 3
1- HEMOGLOBINA 3
1.1- Biossíntese do heme 7
1.2- Degradação 9
2- ICTERÍCIA(hiperbilirrubinemia).........................................11
2.1.Distúrbio a conjugação da bilirrubina................................12
2.2.Defeitos na excreção da bilirrubina...................................13
3.Diagnóstico...............................................................................................144.PORFIRIAS...............................................................................................15
4.1 PCT.........................................................................................................16
4.2.PPE........................................................................................................ 21
4.3PA..........................................................................................................24
Conclusão................................................................................................................32
REFERÊNCIAS...............................................................................................33




Introdução

O presente estudo busca apresentar as Propriedades Bioquímicas da Hemoglobina Síntese e Degradação do Heme PorfiriaIcterícia.

1- HEMOGLOBINA

Segundo Murray et.al. (2008) a hemoglobina é uma proteína globular, de estrutura quaternária, que contém 4 cadeias polipeptídicas (cadeias de globina) e um grupo heme ligado a cada uma das cadeias de globina.
A função da hemoglobina consiste em absorver e transportar o oxigênio no sangue e liberá-lo no tecido. Isso ocorre graças à capacidade de seus átomos de ferro seligarem com o oxigênio, reversivelmente.
A hemoglobina é formada duas cadeias de globina do tipo alfa e duas cadeias de globina do tipo beta, sendo assim um tetrâmero de cadeias. Isso faz que haja diferentes combinações entre essas cadeias, determinando os 6 tipos de hemoglobinas produzidas na fase pré-embrionária e pós nascimento. A cada fase de desenvolvimento a síntese de hemoglobina vai seadaptando às mudanças sofridas pelo corpo.

A hemoglobina é uma proteína oligomérica, formada por quatro subunidades polipeptídicas individualizadas, que reúnem-se em um arranjo tetramérico característico. Análises com raios X revelaram que a molécula de hemoglobina é globular, com diâmetro de 5,5 nm e peso molecular de 64.500 daltons.
Está presente nos glóbulos vermelhos dos vertebrados, oseritrócitos. Sua principal função é o transporte de oxigênio das vias respiratórias para os tecidos e de gás carbônico no sentido inverso. Nos seres humanos cerca de 96% das hemoglobinas do sangue arterial, que passam dos pulmões para os tecidos, encontram-se saturadas de oxigênio. Para as hemoglobinas do sangue venoso que retornam ao coração, esse valor corresponde a 64%. Portanto, as hemoglobinasliberam cerca de um terço das moléculas de oxigênio que transportam no trajeto dos pulmões aos tecidos (Lehninger et al., 1995).
As hemoglobinas são formadas pela conjugação de uma fração não protéica, o grupo heme, e de uma porção protéica, constituída pela cadeias globínicas. Cada cadeia globínica apresenta um grupo heme, que está parcialmente enterrado em uma fenda delimitada por radicaishidrofóbicos e unido à cadeia polipeptídica através de uma ligação de coordenação do átomo de ferro ao radical de um resíduo de histidina. A sexta ligação de coordenação do átomo de ferro de cada heme está livre para se ligar à molécula de O2 . Essa estrutura mantém o ferro em estado ferroso (Fe++) e lhe dá a cor vermelha (Lehninger et al., 1995).
Para Murray et.al. (2008) a parte da hemoglobina onde o...
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