pI da caseína

Determinação do ponto isoelétrico da caseína

INTRODUÇÃO

A solubilidade de uma proteína depende do número e do arranjo de cargas na molécula, que por sua vez depende da sua composição em aminoácidos. Os aminoácidos apresentam em sua estrutura um grupo amino (H 3N) e um grupo carboxílico (COOH), que podem sofrer protonação (adição de íons H+) ou desprotonação (retirada de íons H+), dependendo do pH em que a solução do aminoácido se encontra. A existência de uma carga positiva ou negativa determina a interação com o meio aquoso, além de estabelecer um estado de repulsão entre as próprias moléculas da proteína, aumentando a interação com o solvente e, consequentemente, favorecendo a solubilidade. Quando o número de cargas positivas e o de negativas entram em equilíbrio, as forças de repulsão entre as moléculas de proteína e as forças de interação com o solvente são mínimas, formando aglomerados que tendem a precipitar. O valor de pH em que esse processo ocorre é o ponto isoelétrico (pI) da proteína. Esse pH intermediário depende dos radicais R dos aminoácidos para haver um equilíbrio entres as cargas, portanto, varia de proteína para proteína.

OBJETIVO

Esta prática tem como objetivo verificar a precipitação de uma proteína do leite, a caseína, realizada no pH em que ela apresenta uma solubilidade mínima, determinando o seu ponto isoelétrico.

RESULTADOS E DISCUSSÃO

A tabela abaixo mostra a precipitação da proteína em soluções com diferentes concentrações de ácido acético, considerando os sinais +,++,+++,++++, quanto maior foi a precipitação:

Tubos 1 2 3 4 5 6 7 8 9 pH 3,5 3,8 4,1 4,4 4,7 5,0 5,3 5,6 5,9 Resultados - + ++ +++ ++++ +++ ++ + -

De acordo com os resultados obtidos na tabela, observa-se que o pH em que a caseína sofreu maior precipitação foi o de 4,7, portanto este é o seu ponto isoelétrico.