Lactato desidrogenase

Lactato desidrogenase (LDH) Lactato desidrogenase é uma enzima que está presente em muitos tecidos do corpo humano, e particularmente no coração, fígado, eritrócitos, rins, músculo esquelético, cérebro e pulmões. É também chamada de LDH. Esta enzima é muito importante porque ajuda na conversão do piruvato e lactato, bem como a conversão de NADH e NAD +, ao mesmo tempo. Como a LDH distribui-se amplamente por todo o corpo, a atividade total da enzima não consiste num indicador específico de qualquer doença ou lesão e sua dosagem é indicada principalmente para confirmar o diagnóstico de lesão ou doença afetando coração, fígado, eritrócitos, rins, músculo esquelético, cérebro e pulmões. A LDH total é constituída de cinco frações (isoenzimas). Cada tecido apresenta predomínio de uma ou mais isoenzimas. A isoenzima LD-1 origina-se principalmente no coração, a LD-2 provém primariamente do sistema reticuloendotelial, a LD-3 tem origem nos pulmões e em outros tecidos, a LD-4 deriva dos rins, da placenta e do pâncreas, e por fim, a LD-5 é formada principalmente no fígado e músculo estriado. A dosagem de LDH total é um teste cinético, somente para uso diagnóstico in vitro. A amostra é soro livre de hemólise ou plasma colhido com EDTA ou heparina e são utilizados dois reagentes: Substrato tamponado e coenzima, que são misturados, formando um só reagente (Reagente de trabalho). É adicionado 20µL de amostra a 1,0 mL do reagente de trabalho, o material é misturado e transferido para cubeta termostatizada a 37ºC. É feita uma leitura inicial, disparando simultaneamente o cronômetro. As leituras são repetidas após 1, 2 e 3 minutos e calcula-se a média das diferenças de absorbância por minuto para utilizar para o cálculo do resultado. Este é expresso em U/L. O teste apresenta alguns interferentes como hemólise do sangue (devido à presença de LDH nos eritrócitos), gerando valores falso-positivos, o exercício rigoroso também pode causar elevação de