Km invertase

UNIVERSIDADE FEDEREAL DE CIÊNCIAS DA SAÚDE DE PORTO ALEGRE TOXICOLOGIA ANALÍTICA BIOQUÍMICA – Professora Jenifer Saffi INFLUÊNCIA DA CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATO KM da invertase OBJETIVOS Esta prática tinha como objetivos a visualização e reconher a concentração de substrato como um dos fatores que alteram a atividade enzimática. Identificar a fase ascendente e a fase de platô na curva de velocidade (V) versus concentração de substrato [S], assim como determinar e compreender o significado da Constante de MichaelisMentem (KM). IDENTIFICAÇÃO Nome: Dines Audrei Araujo de Oliveira. INTRODUÇÃO A atividade enzimática pode ser medida pela velocidade da reação catalisada, ou seja, pela quantidade de produto fornado ou quantidade de substrato transformado, por unidade de tempo. Sabe-se que a velocidade de uma reação enzimática é proporcional à concentração do complexo enzima-substrato (ES) formando. E + S ⇌ ES ⇌ E + P Existem fatores que influenciam na formação do complexo ES, como a concentração do substrato e a concentração de enzima. Para uma determinada concentração de enzima, o aumento da concentração de substrato causa um aumento gradual na velocidade de reação catalisada, sendo significante para concentrações baixas de substrato. Entretando, observa-se que a velocidade (V) aumenta até atingir um patamar, um platô, no qual a velocidade se modifica muito pouco, mesmo com as adições de substrato. Esta situação é considerada como velocidade máxima da reação (Vmáx), sendo uma situação em que todas as enzimas estão complexadas com seu substrato. Este comportamento é observado por todas as enzimas. Michaelis e Menten estudaram o fenômeno de saturação da enzima pelo substrato e elaboraram a seguinte equação: Curso: Toxicologia Analítica - turma: B

Onde, V = velocidade da reação; Vmáx = velocidade máxima da reação; KM = constante de Michaelis-Menten; [S] = concentração de substrato. Por dedução matemática, tem-se que quando a velocidade da reação for igual à metade da