Fichamento

Revisão: Propriedades Estruturais e Físico-Químicas das Proteínas do Leite Review: Structural and Physicochemical Properties of Milk Proteins
AUTORES
AUTHORS
Valdemiro Carlos SGARBIERI
FEA/UNICAMP - DEPAN - R. Monteiro Lobato, 80 13083-862 - Campinas/SP

RESUMO
O presente artigo é uma revisão atualizada sobre o conhecimento das estruturas (primária, secundária, terciária) das caseínas e das proteínas do soro de leite, particularmente do leite bovino. As caseínas são fosfoproteínas que, em sua forma natural, apresentam-se formando agregados ou partículas (micelas) contendo as caseínas αS1, αS2 e β, em sua parte central, e a caseína κ, que se distribui em parte no corpo da micela e em parte na superfície, conferindo-lhe estabilidade físico-química. As unidades estruturais da micela (submicelas) são unidas pela presença de fosfato de cálcio coloidal. As proporções das diferentes caseínas nas micelas são: 3:1:3:1 para αS1, αS2, β e κ caseínas, respectivamente. As caseínas, particularmente αS1, αS2 e β, são proteínas de estruturas abertas com predominância de estruturas primárias (randomizadas) e secundárias, em folhas e muito pouca estrutura em α-hélice, o que se deve, em parte, ao elevado conteúdo de prolina distribuída regularmente em toda a cadeia polipeptídica. A estrutura aberta e flexível confere às caseínas excelente propriedade surfactante na formação de emulsões e espuma, na formação de géis e resistência térmica à desnaturação. As estruturas terceárias das caseínas ainda não foram completamente determinadas. Em contrapartida, as proteínas do soro apresentam-se como moléculas individualizadas, solúveis, com estruturas terceárias já bastante conhecidas. Em suas estruturas terceárias, as formas secundárias em αhélice e folhas β são alternadas com segmentos de estrutura primária. São menos resistentes ao tratamento térmico, sofrendo vários graus de desnaturação em temperaturas acima de 70 °C. Apresentam excelentes propriedades funcionais, incluindo