Estudo

Universidade Federal Do Rio De Janeiro
Curso de graduação em Educação Física
Gabriela C Teixeira
Estudo Dirigido Bioquímica
Rio De Janeiro
2014
Repostas
1) Os aminoácidos (AA) podem ser agrupados em cinco classes principais com base nas suas propriedades de suas cadeias laterais (grupo R), em particular, suas polaridades ou tendências em interagir com água em pH biológico ( prox. De 7,0). A polaridade varia amplamente, desde apolares hidrofóbicos a altamente polares e hidrofílicos.
Grupo dos apolares, alifáticos: são apolares e hidrofóbicos, as cadeias laterais de alanina, valina, leucina e isoleucina tendem a se aglomerar entre si nas proteínas, estabilizando a estrutura proteica através de interações hidrofóbicas. A glicina (estrutura simples) é a mais fácil de agrupar-se, porem sua cadeia lateral não contribui para as interações hidrofóbicas. A metionina (contém enxofre) possui um grupo tioéter apolar na cadeia lateral. A prolina possui uma cadeia alifática com uma estrutura cíclica distinta.
Grupo dos aromáticos: são relativamente apolares e hidrofóbicos, fazem parte a fenilalanina, tirosina e triptofano. Todos participam em interações hidrofóbicas. O grupo hidroxil datirosina pode formar ligações de hidrogênio, sendo importante nas enzimas. Tirosina e triptofano são mais polares que a fenilalanina em decorrência do grupo hidroxil da tirosina e o átomo de nitrogênio do anel indólico do triptofano.
Grupo dos polares não carregados: são hidrofílicos, por conter grupos funcionais capazes de formar ligações de hidrogênio com água, fazem parte a serina, treonina, cisteína, asparagina e glutamina. Serina e treonina determinam sua polaridade pelo grupo hidroxil; a cisteína,por seu grupo sulfidril; e a asparagina e glutamina por seus grupos amidas.
Grupo dos polares carregados positivamente (básicos): os grupos mais hidrofílicos são carregados tanto positivamente quanto negativamente. Os grupos carregados positivamente são dos AA da lisina, que possui um