Estudo enzimático da catalase

Prática – Estudo Da Atividade Enzimática da Catalase

Resultados:
Tubo
Atividade da catalase
Controlo (Fígado Inteiro)
Muito rápida, intensa
Amostra + Calor
Rápida, intensa
Amostra + HCl
Ocorre muito lentamente
Amostra + NaOH
Imediata, muito intensa
Fígado Esmagado
Muito imediata, continuou-se a dar, muito intensa

Os tubos mais rápidos foram:
1º Fígado esmagado
2º Amostra + NaOH
3º Controlo (fígado inteiro)
4º Amostra + Calor
5º Amostra + HCl

O princípio do catalisador é diminuir a energia de ativação. A enzima liga-se à molécula de substracto numa região específica denominada centro ativo. Esta região é um encaixe que apresenta um lado envolvido por cadeias de aminoácidos que ajudam a ligar o substracto, e o outro lado desta cadeia age na catálise.
Existem alguns factores que influenciam a velocidade de uma reação: a temperatura, o pH, concentração de substrato e concentração de enzima.

Em relação aos resultados obtidos, podemos comprovar que o mais rápido foi o que continha o fígado esmagado, visto que há uma maior superfície de contacto com o peróxido de hidrogénio facilitando a atuação enzimática, quanto ao PH, cada enzima tem um pH ótimo de atuação, que corresponde às condições normais do local onde as enzimas exercem a sua atividade, dai a catalase do fígado não ter atuado tão rápido com o HCl, pois este só atua em meio básico, neste meio foi muito rápida, quando reagiu com o NaOH.
No tudo de controlo, aquele que continha o fígado inteiro, a reação foi imediata, mas não tão rápida como aquele que continha o fígado esmagado, porque existia uma menor superfície de contacto com o peróxido de hidrogénio.
No tudo que tinha o fígado a 37ºC ficou com aspeto de “cozido” pois influencia na medida que, quando a temperatura aumenta, as partículas ficam mais agitadas e “chocarão” por falta de espaço.
Quanto maior for a temperatura, maior será a velocidade da reação, no entanto se a temperatura for demasiado alta também a energia