drogas que alteram a cinetica enzimatica

Páginas: 28 (6905 palavras) Publicado: 10 de novembro de 2013
2 CINÉTICA ENZIMÁTICA

A cinética enzímica é um ramo da Bioquímica que estuda as enzimas em ação; a sua atividade catalítica. No entanto, pode também ser encarada como um ramo da cinética química que estuda as propriedades catalíticas das enzimas. O estudo cinético de uma enzima visa primariamente caracterizar, ou seja, descrever, a atividade dessa enzima. In vitro estuda-se a atividade daenzima procurando saber que tipo de reações pode catalisar com que substratos podem interatuar e como se modifica essa atividade (qualitativa e/ou quantitativamente) quando se fazem variar as condições em que é ensaiada. O valor de pH, a temperatura, o tempo de incubação, as concentrações dos substratos, de cofactores ou de outras substâncias (inibidores ou ativadores) são exemplos de condições deensaio que podem ser modificadas com o objetivo de observar como varia a atividade da enzima, ou seja, como varia a velocidade da conversão ou conversões que esta catalisa.

A cinética de Reações Enzimáticas apresentam os seguintes objetivos:

• Medir as velocidades das transformações que se processam;

• Estudar a influência de condições de trabalho (concentrações de reagentes e das enzimas,temperatura, pH, concentrações de ativadores e de inibidores) naquelas velocidades;

• Correlacionar (equações empíricas ou modelos matemáticos) as velocidades das transformações com alguns dos fatores que as afetam;

• Colaborar na otimização do processo;

• Estabelecer critérios para o controle do processo;

• Projetar o reator mais adequado.

3 INFLUÊNCIA DA CONCENTRAÇÃO DE SUBSTRATOUm dos fatores que afetam a velocidade de uma reação catalisada por uma enzima purificada é a concentração do substrato presente [S]. O estudo dos efeitos da concentração de substrato é complicado pelo dato de a [S] variar durante o curso de uma reação à medida que o substrato é convertido em produto. Uma forma de simplificar este problema é medir a velocidade inicial da reação (V0). Em umexperimento cinético a [S] é sempre muito maior que a concentração da enzima [E], e se o tempo de reação é suficientemente curto, as mudanças da [S] serão negligenciáveis, podendo ser considerada com uma constante.

O efeito provocado em V0 pela variação da [S], quando a concentração de enzima é mantida constante. Em concentrações pequenas do substrato, V0 aumenta quase linearmente com os aumentos de[S]. Em concentrações maiores de substrato V0 aumenta por incrementos menores em respostas aos aumentos da [S]. Finalmente, é alcançado um ponto acima do qual ocorrem apenas aumentos insignificantes em V0, mesmo diante de aumentos em [S], sendo este ponto chamado de velocidade máxima (V max).

(Imagem: Efeito da concentração de substrato na velocidade inicial de uma reação catalisadaenzimaticamente.)

Existem alguns casos em que a velocidade inicial não pode ser medida, ou porque não existe uma técnica experimental que permita acompanhar as variações das concentrações no sistema, ou a transformação não pode ser representada por uma equação química com reagentes e produtos definidos. A velocidade da reação, nesses casos, é freqüentemente representada por uma velocidade média deconsumo, ou de produção, de substâncias convenientemente escolhidas, ou, ainda, pela variação de uma propriedade do sistema (viscosidade, textura, absorbância, etc.) em um intervalo de tempo prefixado.

(Imagem: Medida da velocidade média de formação do produto no intervalo de tempo ∆t)

O perfil cinético apresentado na imagem levou Victor Henri a propor, em 1903, que uma enzima liga-se à moléculade seu substrato para formar o complexo ES, sendo este um passo obrigatório no processo catalítico enzimático. Esta idéia foi expandida em uma teoria geral da ação das enzimas, especialmente por Leonor Michaelis e Maud Menten, em 1913. Eles propuseram que a enzima primeiro combina-se reversivelmente com o substrato, para formar o complexo enzima-substrato, em um passo reversível relativamente...
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