Curso de Enfermagem

Páginas: 7 (1731 palavras) Publicado: 30 de novembro de 2014
TÓPICOS ESPECIAIS EM
BIOQUÍMICA

SANGUE

SANGUE
• 8% da massa corporal
• Composição:
– Células: ~ 45%
- 90% vermelhas
- 5% brancas
- 5% plaquetas
- Plasma: ~55%
- 90% H2O
- 10% Soluto

SANGUE
• 10% SOLUTOS (Plasma)
10% compostos inorgânicos (NaCl, KCl,
bicarbonato, fosfato, CaCl2, MgCl2...)
20% metabólitos orgânicos e produtos
de excreção (glicose, aa's, lactato, piruvato,uréia, ácido úrico...)
70% proteínas(albumina, lipoproteínas,
imunoglobulinas, hormônios, enzimas)

SANGUE
• FUNÇÕES:
- Transporte – gases, nutrientes, hor mônios, “lixo metabólico”...
- Defesa – sistema imunológico (Ac e
leucócitos)
- Homeostase – equilíbrio hídrico, equil.
ácido-base, temperatura corporal...
- Hemostase (coagulação do sangue) –
prevenção de perda sanguínea apósdanos nos
vasos.

SANGUE
Proteínas Plasmáticas

- 4 % das prot. totais do corpo; isoformas
- Síntese: fígado (exceto Ig e proteo-hormônios)
- Glicoproteínas (exceto albumina)

- Ex: Albumina sérica (regulação da volemia, transporte
de ac. graxos), α1-globulinas (transporte de lipídios,
tiroxina e horm. do córtex adrenal), α2globulina(transporte de lipídios e cobre), γ-globulina
(Ac),fibrinogênio e protrombina (coagulação sang).

SANGUE
TRANSPORTE DE OXIGÊNIO
Eritrócitos – pequenas, desprovidas de organelas,
metabolismo anaeróbio.

-Hemoglobina (Hb): 35 % do peso do eritrócito
Função primordial: transporte de O2 dos pulmões para os
tecidos e ajudar no transporte de CO2 dos tecidos para os
pulmões.
MM ~ 64500 Da

SANGUE
Hemoglobina (Hb)
2 cadeias α (141 resíduosde aa´s), 2 cadeias β (146 resíduos
de aa´s ) - porção protéica: globina.
4 grupos heme (Fe+2) – ligação reversível de 4 moléculas de
O2.
HbA – Hb de humanos adultos

SANGUE
Hb - Estrutura quaternária mantida por ligações nãocovalentes (maior no. entre subunidades diferentes – α/β );
molécula tetramérica constituída por 2 dímeros : α1/β1 ;
α2/β2 dispostos simetricamente em volta de umeixo
central.

Contato entre os dímeros: interface entre a subunidade α de
um dímero e a subunidade β adjacente do outro dímero.
Tais interfaces alteram-se com ligação do O2.

SANGUE
 Grau de saturação da Hb pelo O2 depende de diversos
fatores:

 - Pressão parcial de O2.

 - pH
 - [C O2]
 - [ 2,3 bifosfoglicerato]
 -T

SANGUE
 Aumenta a Po2 - Aumenta saturação da Hb porO2.
~ 96% de saturação: Hb (sangue arterial) que deixa os
pulmões e vai para os tecidos
~ 64% de saturação: Hb (sangue venoso) que deixa os
tecidos (libera ~ 1/3 do O2)

* Cooperatividade + : curva sigmoidal

Estrutura e Estabilidade da Hb
 Estados R e T
 O2 liga-se à Hb nos dois estados, mas com maior
afinidade pelo R. A ligação do O2 estabiliza o
estado R.

 Em ausência de O2o estado T é mais estável
(desoxiHb predominante). Ligação de O2
desencadeia a mudança de conformação para R.

 Cooperatividade + na ligação da Hb ao O2.
Eficiência aumenta em função da transição entre os
estados T (baixa afinidade) e R (alta afinidade) –
Curva sigmoidal

2,3 – Bifosfoglicerato - BPG
 Alta [BPG] nos eritrócitos
 BPG regula a ligação de O2 à Hb  BPG diminui aafinidade da Hb pelo O2
porque estabiliza o estado T.

 A [BPG] aumenta em grandes altitudes e
também em situações de hipóxia facilitando
a liberação de O2 nos tecidos

SANGUE
- O2 liga-se ao Fe do grupo Heme: 1Hb/4O2
- H+ liga-se ao grupo R da lisina (cadeia β) e a dois outros
resíduos (cadeia α) - 1Hb/3H+

-CO2 liga-se ao α–amino-grupo na extremidade amino-

terminal de cada umadas 4 cadeias polipeptídicas da Hb:
1Hb/4 CO2.
2,3 BPG liga-se à cavidade central da Hb: 1Hb/1BPG
Hb transporta H+ e CO2 dos tecidos para os pulmões e rins
(excreção)

SANGUE
 Tecidos
 Alta [CO2]

alta [H+];

 CO2 + H2O



H2CO3

pH
H+ + HCO3-

anidrase carbônica

 HHb+ + O2
 [H+] ( pH)
 [H+] ( pH)

HbO2 + H+
desloc. equilíbrio

SANGUE
Tecidos periféricos:...
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