cinética

CINÉTICA ENZIMÁTICA

Diagrama mostrando a Anidrase carbónica II. A esfera a cinzento é um ion de zinco que funciona como cofator no sítio ativo.

CINÉTICA ENZIMÁTICA

CINÉTICA ENZIMÁTICA

CINÉTICA ENZIMÁTICA
A linha em vermelho representa a reação na ausência de catalisador;
A linha em azul na presença de enzima.
S: nível de energia do(s) substrato(s);
P: nível de energia do(s) produto(s);
G: energia de Gibbs;
R: coordenada de reacção (sentidos de progressão de reacção);
ΔG'º: energia livre padrão bioquímica;
ΔG‡: energia de ativação
S-P: do(s) substrato(s);
P-S: do(s) produto(s)).

A cinética enzimática é o estudo do mecanismo pelo qual as enzimas ligam substratos e os transformam em produtos. São utilizados dados sobre a velocidade de reação de enzimas através de ensaios enzimáticos.

Mecanismo de reação de uma enzima com substrato único.
A enzima (E) liga o substrato (S) e liberta o produto (P).

Cinética de Michaelis–Menten
Curva de saturação para uma enzima mostrando a relação entre a concentração do substrato e a velocidade de reação;
As reações catalisadas por enzimas são saturáveis, e a sua velocidade de catálise não indica uma resposta linear face ao aumento de substrato.
Se a velocidade inicial da reação é medida sobre uma escala de concentrações de substrato [S]); a velocidade de reação (v), aumenta com o acréscimo de [S].
A medida que [S] aumenta, a enzima satura-se e a velocidade atinge o valor máximo Vmax.

CINÉTICA ENZIMÁTICA
A saturação acontece porque, à medida que é aumentada a concentração de substrato, aumenta também a quantidade de enzima presente sob a forma de complexo enzima-substrato (ES).
À velocidade máxima, Vmax, todos os centros ativos estão ocupados (saturados) com substrato, ou seja, não existe enzima livre para ligar mais substrato e a concentração de complexo ES é igual à concentração de enzima. CINÉTICA
ENZIMÁTICA
A atividade de uma enzima é geralmente descrita através