Cinética enzimática

Páginas: 10 (2284 palavras) Publicado: 7 de novembro de 2012
FACULDADE DE TECNOLOGIA DE PIRACICABA DEPUTADO
“ROQUE TREVISAN”

CINÉTICA ENZIMÁTICA

Giovana Pellegrini
Priscila Durrer
Thiago Moraes

PIRACICABA
NOVEMBRO/2012
Giovana Pellegrini, Priscila Durrer, Thiago Moraes

CINÉTICA ENZIMÁTICA PARTE I

PIRACICABA
NOVEMBRO/2012
SUMÁRIO

INTRODUÇÃO 5
MATERIAIS E METODOS 9
RESULTADOS 10
GRÁFICOS 11DISCUSSÃO 12
MATERIAIS E MÉTODOS 14
GRÁFICOS 16
DISCUSSÃO 17

INTRODUÇÃO

Enzimas
As enzimas são macromoléculas com a capacidade de manipular outras moléculas, denominadas substratos. Um substrato pode unir-se ao centro catalítico da enzima que o reconheça e transformar-se num produto ao longo de uma série de passos denominados mecanismo enzimático. Algumas enzimas podem unir vários substratosdiferentes e/ou libertar diversos produtos, como é o caso das proteases ao romper uma proteína em dois polipéptidos. Noutros casos, produz-se a união simultânea de dois substratos, como no caso da DNA polimerase, que é capaz de incorporar um nucleótido (substrato 1) a uma cadeia de ADN (substrato 2). Embora todos estes mecanismos sigam usualmente uma complexa série de passos, também podemapresentar um passo limitante que determina a velocidade final de toda a reacção. Este passo limitante pode consistir numa reação química ou numa mudança de forma da enzima ou do substrato.
O conhecimento adquirido acerca da estrutura das enzimas é útil na interpretação dos dados cinéticos. Por exemplo, a estrutura pode sugerir como permanecem unidos substrato e produto durante a catálise, que mudançasde forma ocorrem durante a reação, ou mesmo o papel em particular de determinados aminoácidos no mecanismo catalítico. Algumas enzimas modificam a sua forma significativamente durante a reação, em cujo caso pode ser crucial saber a estrutura molecular da enzima com e sem substrato unido (costumam usar-se análogos que se unem, mas não permitem levar a cabo a reação e mantêm a enzima permanentementena forma de substrato unido).
Os mecanismos enzimáticos podem ser divididos em mecanismos de substrato único e mecanismos de múltiplos substratos. Os estudos cinéticos com enzimas que apenas unem um substrato, como a triose-fosfato isomerase, visam a medir a afinidade com a que se une o substrato e a velocidade com que o transforma em produto. Por outro lado, ao estudar una enzima que unevários substratos, como a di-hidrofolato redutase, a cinética enzimática pode mostrar também a ordem pela qual se unem os substratos e se libertam os produtos.
Nem todas as catálises biológicas são efetuadas por enzimas proteicas. Existem moléculas catalíticas baseadas no ARN, como as ribozimas e os ribossomas, essenciais para o splicing alternativo e a tradução do ARNm, respectivamente. A principaldiferença entre as ribozimas e os ribossomas radica no limitado número de reações que as primeiras podem efetuar, embora os seus mecanismos de reação e as suas cinéticas possam ser estudados e classificados pelos mesmos métodos.
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Princípios gerais
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Figura 1 A velocidade de reacção aumenta com aconcentração do substrato, eventualmente ficando a enzima saturada a altas concentrações de substrato.
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A reação catalisada por uma enzima utiliza a mesma quantidade de substrato e gera a mesma quantidade de produto que uma reação não catalisada. Tal como ocorre noutros tipos de catálise, as enzimas não alteram em absoluto o equilíbrio da reaçãoentre substrato e produto. Ao contrário do que acontece noutras reações químicas, as enzimas saturam-se. Isto significa que com uma maior quantidade de substrato, mais centros catalíticos estarão ocupados, o que incrementará a eficiência da reação, até ao momento em que todos os sítios possíveis estejam ocupados. Nesse momento ter-se-á alcançado o ponto de saturação da enzima e, embora se...
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