catalase

INTRODUÇÃO

As enzimas são moléculas de proteínas globulares dotadas da propriedade de modificar a velocidade das reações bioquímicas, tanto da síntese quanto da degradação. Sem as enzimas, as reações seriam mais lentas devido à necessidade de uma alta energia de ativação. As moléculas de enzima apresentam um ou mais centros ativos, aos quais se ajustam os substratos, no esquema didático “chave-fechadura” (especificidade enzimática) para que ocorram as reações.

Fatores físicos e químicos, como pH e temperatura, interferem na velocidade das reações enzimáticas. Com uma temperatura muito elevada as proteínas podem se desnaturar, tornando-as inativas. E o pH pode alterar ou mesmo inibir a velocidade de uma reação enzimática. A concentração de uma enzima é medida pelo quanto que ela aumenta a velocidade de uma reação.

A atividade metabólica da célula produz, entre outras substâncias, o peróxido de hidrogênio, que é altamente tóxico para o organismo. A catalase, ou dehidroxiperodase, é uma enzima que degrada essa substância em água e gás oxigênio, seguindo a seguinte reação:
2 H2O2(l) → 2 H2O(l) + O2(g)

Tratando especificamente da enzima catalase, ou dehidroperoxidase, ela se encontra nos peroxissomos de animais e plantas, além de glioxissomos (só nas plantas) e em citoplasmas de procariontes. A ação dessa enzima é extremamente rápida. Uma molécula de catalase é capaz de degradar até 42.000 moléculas de H₂O₂/segundo, dependendo da concentração. Ela é sintetizada pelos polirribossomos livres no citosol e importada para os peroxissomos, onde são estocadas.

Este experimento teve como objetivo observar a atividade da catalase (peroxidase) em células de eucariontes, utilizando pedaços de diferentes tecidos de células animais e vegetais.

MATERIAS E MÉTODOS

Para a realização do procedimento, foram utilizados, como material experimental, 10 tubos de ensaio, 2 placas de petri, almofariz e pistilo, bastão de vidro, uma pipeta de plástico