Bioquímica

BIOQUÍMICA – CONTEÚDO PARA AVALIAÇÃO:
ENZIMAS: Catalisadores biológicos que aceleram e direcionam reações nos organismos vivos.
 Aumentam a velocidade da reação (acelera os processos de reação), e diminui o gasto de energia.
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“Toda proteína é uma enzima, porém nem toda enzima é uma proteína”.
SUBSTRATO: É o que se encaixa na enzima para ser degradado (carne, álcool etc)
ENZIMA + SUBSTRATO = ENZIMASUBSTRATO –} ENZIMAPRODUTO –} ENZIMA -} PRODUTO
 Este processo é o que acontece quando o substrato se liga a enzima, os dois se tornam um só
(enzimasubstrato) a partir dai o substrato é degradado e é chamado de produto(enzimaproduto), então após ser degradado o produto solta-se da enzima e a mesma esta livre para novos substratos.
SITIO DE LIGAÇÃO: local da enzima onde o substrato se liga.
ENZIMA PODE SER: Proteína ou Apoproteína (não existe nenhum composto ligado), cofator (possuir elementos como Zn, Mg e Fe) ou coenzima(compostos por vitaminas A, B, C e etc).
CATALIZADORES: São as enzimas, ou seja, aumentam a velocidade de reação e diminuem o gasto de energia.
 Existem dois modelos de ligação do substrato na enzima:
Chave fechadura: é mais antigo e não é mais utilizado por ser mais difícil de separar o produto no final
Encaixe induzido: é o utilizado atualmente, o substrato sobre uma conformação e facilita a quebra do produto.
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA: Reduz a atividade da enzima.
TIPOS DE INIBIDORES:
REVERSÍVEIS – Competitivo – incompetitivo e misto:
Competitivo – o inibidor compete com o substrato pela enzima (dois homens brigando por uma mulher (enzima)).
Incompetitivo – o inibidor não compete com o substrato, pois existem dois sítios de ligação (mulher vagabunda, pega os dois de uma vez)
Misto – o inibidor pode se ligar no sitio de ligação ou em qualquer outro local na enzima. (a maioria dos medicamentos). IRREVERSÍVEIS: o inibidor se liga tão fortemente a enzima que não a solta mais, deixando a mesma lenta
(inseticidas).
FATORES QUE AFETAM