Bioquimica clinica

CENTRO UNIVERSITARIO CENTRAL PAULISTA – UNICEP

ANDERSON
MARCOS BATISTA MARTINS

RELATÓRIOS DE BIOQUIMICA CLINICA
PROTEINAS TOTAIS / ALBUMINA

SÃO CARLOS
2012
PROTEINAS TOTAIS
INTRODUÇÃO

As proteínas são moléculas grandes, presentes em todos os seres vivo e formadas por sequências de aminoácidos ligados por ligações peptídicas apresentando, portanto, uma estrutura única e tridimensional. Essa estrutura é o que determinará sua função no organismo dos seres vivos. Quando a proteína está em sua condição mais estável termodinâmicamente, exercendo uma função específica biológica, denominamo-la nativa.
Mas, as proteínas podem sofrer um processo de desnaturação, ou seja, perder a sua conformação, já que as ligações fracas responsáveis pelas estruturas secundária, terciária e quaternária são rompidas (pontes dissulfeto e/ou ligações de hidrogênio e/ou interações hidrofóbicas e/ou pontes salinas), levando à precipitação da proteína, perda de sua conformação mais estável e, consequentemente, a perda de sua função biológica. Agentes físicos e químicos podem levar a tal situação, como: temperatura, solventes orgânicos, altas concentrações salinas, ácidos fortes e agentes caotrópicos.
O biureto é uma substância formada pela mistura de cobre, hidróxido de sódio e um complexo que estabiliza essa mistura. Dessa forma, quando em solução que contenha proteínas, essas formam um complexo púrpura, em soluções salina, uma vez que o íon cuproso se liga ao nitrogênio dos aminoácidos. Assim, podemos estimar a concentração da solução que contenha proteínas, quando colocamos a amostra em um espectrofotômetro, emitindo luz monocromática de comprimento de onda de 540 nm. Não deve ser utilizado o comprimento de onda de 270 nm, uma vez que a probabilidade de outros aminoácidos ou substâncias absorverem luz nesse comprimento e interferirem negativamente no resultado é alta.
Temos ainda que, pela lei de Lambert-Beer “a absorbância A é