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A clivagem proteolítica de peptídeos é uma das mais frequentes e importantes modificações de proteínas, a proteólise enzimatica foi associada com a digestão de proteínas e chamou interessou fisiologistas e bioquímicos, para o processo processo fisiológico em animais, inclusive o homem. Por conta disto proteases digestivas de secreções gástricas e pancreáticas são as enzimas mais bem caracterizadas, gerando o conhecimento atual sobre as estruturas e funções das enzimas proteolíticas em geral. Investigacoes da cinetica junto com análises detalhadas de estruturas por cristalografia de Raios X e de suas sequências de aminoácidos, levaram à identificação dos componentes e da geometria dos sítios ativos de proteases o que permitiu a dedução de seus mecanismos de ação.
Como resultado, tornou-se evidente que as proteases podem ser classificadas em famílias e que membros de uma mesma família apresentam estruturas e mecanismos de ação similares (por NEURATH, 1990). Com o passar dos tempos a atenção voltou se para aquelas proteases que desempenham papel em processos fisiológicos de interesse, por serem uma ferramenta importante na análise de sequência de proteínas, na identificação e no isolamento de domínios das enzimas multifuncionais mais complexas. Conforme a