beta qeratina

3.2. Características das -queratinas

As -queratinas apresentam as seguintes características:
a) São formadas por aminoácidos cuja cadeia lateral apresenta grupos químicos pequenos como glicina; alanina e serina;
b) Entre as cadeias polipeptídicas das -queratinas não existe ligação covalente, portanto, essas proteínas não apresentam em suas estruturas o aminoácido especial cistina;
c) Não se distendem quando aquecidas, mas suas cadeias polipeptídicas são flexíveis e dobráveis.

3.2.1. Estrutura secundária das -queratinas: o modelo da folha pregueada (folha )

Em 1951, ano em que estabeleceram o modelo da -hélice para as -queratinas, Linus Pauling e Robert Corey também propuseram um modelo para descrever a estrutura secundária das cadeias polipeptídicas das -queratinas, denominando-o de -conformação ou folha -pregueada. . Nessa conformação as cadeias polipeptídicas nas proteínas do tipo -queratina estão dispostas lado a lado assumindo um aspecto em ziguezague, tendo os grupos R dos aminoácidos localizados acima e abaixo do plano da folha . A estabilização da folha pregueada é feita por pontes de hidrogênio intercadeia, com os grupos C=O e NH da ligação peptídica (figura 9).

Figura 9 - Estrutura da -conformação ou folha -pregueada. Representação da -conformação em forma de uma folha pregueada destacando-se a estabilização dessa estrutura por pontes de hidrogênio intercadeia, a posição dos grupos da cadeia lateral (esferas vermelhas) dispostas acima e abaixo do plano da folha.

As cadeias polipeptídicas das -queratinas assumem disposição paralela e antiparalela. Na disposição paralela as cadeias polipeptídicas apresentam todos os grupos amino (NH2) numa das extremidades, e todos os grupos carboxila (COOH) na outra extremidade (figura 10a). Na disposição antiparalela, as posições dos grupos amino (NH2) e dos grupos carboxila (COOH) se alternam entre as cadeias polipeptídicas (figura 10b). A conformação antiparalela é mais estável