Andressa Baggio

Seminário Propriedades gerais das Proteínas
A solubilidade das proteínas depende de vários fatores. Dentre eles, destaca-se a presença das cargas elétricas ao longo da molécula. A existência de uma carga positiva ou negativa determina a interação com o meio aquoso, além de estabelecer um estado de repulsão entre as próprias moléculas de proteína, aumentando a interação com o solvente e, conseqüentemente, favorecendo a solubilidade. Nesse sentido, se a interação proteína-proteína é grande e a interação proteína - água é pequena, a proteína tenderá a ser insolúvel.
Existem algumas maneiras de promover a precipitação de proteínas, e uma delas é a adição de sais. Quando adicionamos uma certa quantidade de sal neutro a uma solução aquosa de proteína, a água que apresenta um grande poder de solvatação, passa a interagir com as duas espécies: as proteínas e os íons provenientes da dissociação do sal. Porém, as moléculas de água apresentam maior tendência de solvatação de partículas menores (nesse caso, os íons). As moléculas de água, ocupadas em sua interação com os íons, "abandonam" a estrutura protéica. Como conseqüência, temos: maior interação proteína-proteína, diminuição da solubilidade em meio aquoso e, conseqüentemente, precipitação da proteína. A esse fenômeno de insolubilização da proteína em decorrência de um considerável aumento da força iônica do meio dá-se o nome de "salting-out". A precipitação de proteínas pelo gradativo aumento da concentração de sais é um processo muito importante para a separação de misturas complexas de proteínas, uma vez que a concentração de sal necessária para precipitação é diferente para cada proteína. O sulfato de amônio tem sido o sal mais comumente utilizado nos ensaios de precipitação de proteína por algumas de suas características como a alta solubilidade, baixo custo e baixa toxicidade.

Outro modo de realizar a precipitação de proteínas é através da adição de solventes orgânicos. A solubilidade das proteínas em