Titulação de aminoacidos

1. INTRODUÇÃO
As proteínas são as macromoléculas de maior abundância nas células vivas. Além disso, possuem uma enorme diversidade estrutural e funcional. Essas, por sua vez, são formadas por subunidades chamadas aminoácidos. Todas as proteínas são formadas a partir de um grupo de 20 aminoácidos, que as formam através de ligações covalentes numa sequência linear. Cada um destes 20 aminoácidos possui uma característica diferente, na qual suas propriedades dependem diretamente de quais aminoácidos estão presentes na sua estrutura.
Os aminoácidos são compostos que apresentam, na sua molécula, um grupo amino e um grupo carboxila, com exceção da prolina. Tem uma forma básica comum, na qual os grupos amina e carboxila estão ligados ao carbono α, ao qual também se liga um átomo de hidrogênio e um grupo variável chamado cadeia lateral ou grupo R (MARZZOCO, TORRES, 1999).
Os aminoácidos quando estão em solução aquosa estão ionizados e podem atuar como ácidos ou como bases, o que é de grande relevância para o entendimento de suas propriedades químicas, físicas e biológicas. Em pH fisiológico, esses grupo são encontrados na forma ionizada, os quais se dividem em pelo menos dois grupos, que podem existir na forma protonada (-COOH, -NH3+) ou desprotonada (-COO-, -NH2), dependendo do pH do meio em que se encontram. Em soluções muito ácidas os dois grupos apresentam-se protonados; em pH muito alcalino, ambos apresentam-se desprotonados; e em soluções próximas da neutralidade, o aminoácido apresenta-se como um íon dipolar (MARZZOCO, TORRES, 1999).
Cada reação iônica é definida por uma constante de ionização, Ka e um pKa (-log Ka). O valor do pKa de um aminoácido representa o pH no qual as duas formas iônicas estão presentes em concentrações iguais.
Uma forma de analisar o poder tamponante dos aminoácidos é analisar sua curva de titulação. Através dela é possível determinar o efeito do pH sobre sua estrutura. Isso ocorre justamente devido aos processos de desprotonação