Talassemia

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HEMOGLOBINA

A molécula da hemoglobina é um tetrâmero e cada subunidade compõem-se de uma cadeia polipeptídica, a globina, e um grupo prostético, o heme, um pigmento contendo ferro que se combina com o oxigênio e confere à molécula sua capacidade de transportar oxigênio.
A principal função da hemoglobina é a de promover a absorção, o transporte e a liberação do oxigênio aostecidos.
O ferro do heme chega a célula formadora de hemoglobina ou eritroblasto, ligado à sua proteína transportadora ( siderofilina ou transferrina ).
O complexo ferro-transferrina se liga à membrana celular através de seus receptores específicos.
A absorção desse complexo pelos eritroblastos se faz por invaginação de pequena porção da membrana celular, de modo s se formaramvesículas intracitoplasmáticas onde o ferro permanece, já desligado da transferrina. Esta por sua vez, volta ao plasma sem o ferro ( apo-transferrina) para novamente servir como transportadora. Os receptores que se ligava ao complexo ferro-transferrina voltam a atuar na membrana celular.
O ferro intracitoplasmatico entra na mitocôndria para que se processe a síntese do heme. Se houverferro em excesso, este se deposita sob a forma de ferritina em pequenos agregados semicristalinos no citoplasma. Os eritroblastos que contem tais agregados são denominados sideroblastos, e os eritroblastos maduros que os possuem são chamados de siderócitos.

FORMAÇÃO DA HEMOGLOBINA

Síntese do Heme

O heme é fomado por quatro anéis pirrolicos ligados entre si por um átomo deferro.
Para fazerem a síntese do heme, os eritroblastos utilizam os aminoácidos glicina e acido succínico. Uma molécula de glicina e uma de succinato se condensam para formar o acido delta levulínico ou ∆ ALA. Depois disso, duas moléculas de ALA se condensam para formar uma anel pirrólico, sob a ação da enzima denominada ALA-deidratase. A seguir, quatro anéis pirrólicos reagem e formam umanel tetrapirrólico.
Esse anel tetrapirrólico permanece unido através de pontes de meteno, formando o que se denomina protoprofirina. Nesse ponto, o ferro é incorporado à molécula, formando o heme.
A síntese do heme necessita da presença de oito enzimas: ALA-sintetase, ALA-deidratase, porfobilunogênio-deaminase, urobilinogênio-sintetase, uroporfirinogênio-decarboxilase,coproporfirinogênio-oxidase, protoporfirinogênio-oxidase e ferrquelatase. A primeira e as três ultimas enzimas se situam no citoplasma dos eritroblastos, enquanto as demais se localizam na mitocôndria.
A formação do porfobilinogênio a partir do ∆ ALA se processa no citoplasma, assim como as fases seguintes de urobilinogênio e do coproporfirinogênio. Este ultimo produto é oxidado pelaprotoporfirinogênio-oxidase ao nível da mitocôndria, resultando na formação da protoporfirina. Esta se une ao ferro, por ação da ferroquelatase, para formar o heme.
Até a fase de reticulocito, pode haver incorporação do ferro para a formação do heme. Quando há insuficiência de ferro, a protoprofina do interior do eritroblasto aumenta.
A produção do heme obedece a um mecanismo retroregulável,isto é, a produção das enzimas, em especial a ALA-sintetase, pode aumentar toda vez que há maior necessidade de formação de eritrócitos.
Conhecem-se, atualmente, os genes responsáveis pela produção das várias enzimas envolvidas na síntese do heme. Um mecanismo genético é responsável pela deficiência de algumas dessas enzimas, resultando daí as patologias humanas conhecidas como porfirias.SÍNTESE DA GLOBINA

A globina constitui a maior porção da molécula da hemoglobina. Enquanto a síntese do heme se processa na mitocôndria, a da globina se faz no ribossoma citoplasmático.
A formação da globina é comandada por genes das células eritroblásticas, existindo quatro diferentes genes capazes de comandar a síntese das quatro cadeias polipeptídicas que formam as globinas...
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